《生物化学》第三章.pptxVIP

第三章 酶掌握酶的组成、特性及酶活性中心的组成；了解酶的作用机制和酶活性的调节。掌握酶促反应的特点和影响酶促反应的因素。第一节酶的结构与功能酶的分子组成酶的活性中心酶的特性与作用机制酶活性的调节酶与医学一、酶的分子组成根据组成成分的不同，酶可分为单纯酶和结合酶两类。一、酶的分子组成 现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶（基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。二、酶的活性中心 酶的分子中存在有许多功能基团，如—NH2、—COOH、—SH、—OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域能与特定的底物结合并将底物转化为产物，称为酶的活性中心（active center）。对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。二、酶的活性中心1 一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。 不同的酶有不同的活性中心，对底物有严格的特异性。酶的特异性不但取决于酶活性中心功能基团的性质，而且还取决于底物和活性中心的空间构象。2 酶分子很大，但实际参与催化反应的往往是酶分子的一部分。3三、酶的特性与作用机制1.高效性2.专一性酶的特性 酶的专一性（specificity）是指酶对催化的反应和底物有严格的选择性。酶常常只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。酶催化作用的特异性取决于酶蛋白分子上的特殊结构——酶活性中心。 根据酶对底物选择的严格程度不同，酶的专一性大致可分为绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性三种类型。 酶是高效的生物催化剂，比一般催化剂的效率高107～1013倍。三、酶的特性与作用机制3.可调控性4.不稳定性 酶的可调控性主要体现在酶活性上，生物体内代谢活动的协调进行是通过调节和控制酶活性来实现的（详见酶活性的调节）。 绝大部分酶的实质是蛋白质，在受到紫外线、热、射线、表面活性剂、金属盐、强酸、强碱及其他化学试剂如氧化剂、还原剂等因素影响时，酶蛋白的空间结构容易发生改变，进而影响酶的催化能力。所以，酶促反应常常需要在较为温和、稳定的条件下进行。三、酶的特性与作用机制酶的作用机制 在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能（activation energy）。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。目前普遍认为：酶有效降低活化能的机制，可以用“中间产物学说”说明。三、酶的特性与作用机制1．“诱导契合”作用 酶的结构不是固定不变的，有些酶分子（包括辅酶在内）的构型与底物原来并非吻合，当底物分子与酶分子相碰时，可诱导酶分子的构象变得能与底物配合，然后底物才能与酶的活性中心结合，进而引起底物分子发生相应化学变化。这种由底物分子诱导产生的酶分子构象改变，称为“诱导契合”作用。三、酶的特性与作用机制2．趋近效应与定向排列 任何化学反应中，参加反应的分子都必须按一定方向靠近才能发生反应。趋近效应和定向排列都是底物与酶活性中心特异性结合时产生的效应。酶催化反应时，与底物特异性结合，使得底物分子间的距离大大缩短的效应称为趋近效应。由于趋近效应的产生，酶活性中心附近的底物浓度远远高于溶液中底物的浓度，底物浓度的升高大大加快了反应的速度。 定向效应是指酶的催化基团与底物的反应基团之间正确匹配产生的效应。在酶的催化反应中，底物结合在酶的活性中心，使酶的催化基团与底物的反应基团严格地排列，从而加快了反应的速度。三、酶的特性与作用机制3．酸-碱催化作用 酶是两性电解质，可进行两性解离——提供质子和接受质子。在催化过程中，酶活性中心的催化基团通过提供质子来促进催化反应进程的过程，称为酸催化作用；通过接受质子来促进催化反应进程的过程，称为碱催化作用。同一种酶常常具有酸、碱双重催化作用，极大地提高了酶的催化效能。三、酶的特性与作用机制4．表面效应 酶的活性中心多由氨基酸残基的疏水基团组成，构成相对稳定的疏水环境。底物与酶在酶活性中心内部的疏水环境中结合，可防止底物与酶之间形成水化膜，有利于两者之间的接触反应。四、酶活性的调节酶原与酶原激活 有些酶在刚合成或初分泌时没有生物活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原（zymogen），使酶原经过修饰转变为活性酶的过程，称为酶原激活。酶原激活在生物体内广泛存