胶原蛋白的结构与特性.docx

胶原蛋白的结构与特性 胶原蛋白的结构类似绳索，由无数根胶原纤维束所组合而成。胶原蛋白最基本的单位为原胶原，是由三条多胜肽（polypeptides）链所组成的，而此三条多胜肽链则以平行及链间的氢键紧密地结合在一起，形成稳定的三股螺旋结构。由多个原胶原聚集成胶原分子，而平行排列的胶原分子形成束形的胶原蛋白微纤维，胶原蛋白微纤维再纠集成较大的纤维束。 由于每一条多胜肽链（称为alpha链）的组成相似，但不一定完全相同，所组成的胶原蛋白形式也不相同，有由三条完全相同的alpha链所组成的（如第二型），也有由完全不相同的alpha链所组成的（如第四型）。到目前为止，已发现的动物胶原蛋白可分成21种型式，依着组织的不同而有不同的胶原蛋白，其中以第一型胶原蛋白的含量最多，约占全部胶原蛋白含量的90%，也是用途最广的胶原蛋白。 胶原蛋白的分子量约为283,000道尔顿（daltons），长约280奈米，直径1.5奈米，具有特别的机械性质，例如具有方向性的胶原蛋白纤维抗拉强度可高达5~10公斤/毫米平方（kg/mn2），因此提供结缔组织所需的张力、拉力强度等。在生化性质方面，它可促使血小板凝集而催化血块的形成，另外胶原蛋白的功用包括可控制分子通透、促进伤口愈合与组织修复、调控细胞与组织的生理功能等。 单个的I型胶原分子分子量约285kD，宽14A,长约3000A。由三条多肽链组成。哺乳动物个体中有30种不同的多肽链构成16种不同的胶原，其中最常见的列于表13-3中。 类型链组成分布 类型 链组成 分布 Type ChainComposition Distribution I [a1(1)]2a2(l) 皮肤、骨、肌腱、血管、角膜 n [a1(n)]3 软骨、椎间盘 [al(川)]3 血管、新生儿皮肤 表13-3胶原的主 要类型 胶原蛋白的氨基酸组成有如下特征：①甘氨酸几乎占总氨基酸残基的三分之一，即每隔两 个其他氨基酸残基（X,丫）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（甘-X-Y）n来表示。②含有较多在其他蛋白质中少见的羧脯氨酸和羧赖氨酸残基，也有较多脯氨酸（pro）和赖氨酸。如脯氨酸（Pro）和4—羟脯氨酸（4—hydroxyproline,Hyp）含量高达1530%同时还含有少量3—羟脯氨酸（3hydroxyproline）和5—羟赖氨酸（5—hydroxylysine,Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。例如，正常胶原在39C变性，而在缺乏脯氨酸羟化酶条件下合成的胶原在24C变性成为白明胶（gelatin）。而羟赖氨酸上可结合半乳糖一葡萄糖苷，与特定组织功能相关。如在基底膜胶原（W型）中含hyl较多，含糖也较多，可能与基底膜的滤过功能有关。③胶原中缺乏色氨酸，所以它在营养上为不完全蛋白质。 在胶原纤维中，胶原蛋白分子单位称为原胶原（tropocollagen）。每个原胶原分子由三条a一肽链组成，a一肽链自身为a螺旋结构，三条a一肽链则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构（图13-6）。肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。而且三条a-肽链是交错排列的，因而使三条a-肽链中的Gly、X、丫残基位于同一水平上，借Gly中的N—H基与相邻链X残基上羟基形成牢固的氢键（图13—7），以稳定其分子结构。 原胶原分子平行排列成束，通过共价交联，可形成稳定的胶原微纤维（microfibvil），进一步行聚集成束，形成胶原纤维。胶原分子通过分子内或分子间的交联成为不溶性的纤维。因胶原分子氨基酸组成中缺乏半胱氨酸，不可能象角蛋白那样以二硫键相联，而是通过组氨酸与赖氨酸间的共价交联，一般发生在胶原分子的C一或N末端之间。 胶原纤维在不同组织中的排列方式与其功能相关。如在肌腱、皮肤及软骨，要分别在一维、二维和三维方向承受张力，因而其胶原纤维排列分别为平行束状，多角的纤维片层及不规则排列等方式。（表13-4） 表13-4胶原纤维在不同组织中的排列组织|排列肌腱平行束皮肤多角的纤维片层软骨无规则排列角膜交叉排布的光滑片层使光的散身最小化 皮肤 多角的纤维片层 软骨 胶原蛋白简介、组成及结构（添加日期：2008-2-29:09）胶原蛋白是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色。为生物科技产业最具关键性的原材料之一，也是需求量十分庞大的最佳生医材料。 其应用领域包括生医材料、化妆品、食品工业、研究用途等。 胶原蛋白的组成胶原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18种氨基酸，其中维持 人体生长所必需的氨基酸有7种。胶原蛋白中的甘氨酸占30%.脯氨酸和羟脯氨酸共占约25%，是各种蛋白质中含量最高的，丙氨酸、谷