生物化学甲复习陈部分重点.pptx

生物化学（甲）复习（陈军部分）

概述氨基酸与蛋白质糖代谢生物氧化脂肪代谢氨基酸分解代谢

第一部分：概述1.生命与细胞的分子逻辑不同生物体的化学单元；能量的产生与在新陈代谢中的消耗；生物信息转移；生物化学研究中所用的细胞与组织；原核与真核细胞的进化和结构；细胞组分的研究；病毒。2.生物大分子与水化学合成与结合；三维结构：构型与构象；化学反应能力；大分子与单体；生物前进化；弱相互作用与水相系统；水、弱酸和弱碱的电离；生物系统中抵抗pH改变的缓冲能力；水作为反应物；生物体对水环境的适应。

第二部分氨基酸与蛋白质1.氨基酸、多肽与蛋白质氨基酸；多肽与蛋白质；蛋白质研究；蛋白质的共价结构。2.蛋白质的三维结构蛋白质结构概述；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级与四级结构；蛋白质变性与折叠。3.蛋白质功能蛋白质与配体的可逆结合：氧结合蛋白；蛋白质与配体的补足结合：免疫系统与免疫球蛋白；化学能调节的蛋白质反应：肌动蛋白、肌球蛋白与分子发动机。

提要一.概念简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、蛋白质的变性与复性二.氨基酸分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号、化学反应、鉴定、蛋白质的水解三.蛋白质的结构一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶二级结构四种结构特点、数据、超二级结构三级结构主要靠疏水键维持四级结构变构现象结构与功能的适应、结构变化对功能的影响、典型蛋白质四.蛋白质的性质分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变性、颜色反应

一、蛋白质通论蛋白质的分类（一）按分子形状分类1.球状蛋白外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。2.纤维状蛋白外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。（二）按分子组成分类1.简单蛋白完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。如血清清蛋白等。根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为以下7类：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。2.结合蛋白由蛋白质和非蛋白成分组成，后者称为辅基。根据辅基的不同，可将结合蛋白分为以下7类：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。

一级结构：又称化学结构，指蛋白质多肽链氨基酸连接在一起的顺序（肽键），包括二硫键位置，为共价键连接的全部情况。二级结构：多肽链借助氢键排列成自己特有的α-螺旋和β-折叠片段，这些片段构成规则结构，并沿一维方向伸展。三级结构：由二级结构元件（α-螺旋，β-折叠等）构造成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间相互关系。四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。寡聚蛋白是由两条或多条多肽链构成，其中每条多肽链称为亚基或亚单位。

二、氨基酸（体内绝大多数L型，但与其旋光性无关）蛋白质水解最后成为氨基酸混合物酸水解得19种L-AA，色氨酸破坏。碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。α氨基酸的一般结构生物体内已发现氨基酸180种，常见氨基酸20种常见蛋白质氨基酸，或称基本氨基酸。每个氨基酸可用三个字母或单字母简写表示。按侧链R基不同进行分类。1.脂肪族氨基酸共15种。侧链只是烃链：Gly,Ala,Val,Leu,Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。侧链含有羟基：Ser,Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。侧链含硫原子：Cys,Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。侧链含有羧基：Asp（D）,Glu（E）侧链含酰胺基：Asn（N）,Gln（Q）侧链显碱性：Arg（R）,Lys（K）2.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,