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酶学发展史
酶学发展史
l1833年,AnselmePayen提纯了麦芽淀粉糖化酶(淀
粉酶)。
l1878年,WilhelmKühne首次提出Enzyme一词。
l1913年,LeonorMichaelis和MaudMenten推导出酶
反应的动力学方程式。
l192年,JamesSumner从刀豆中获得了脲酶结晶,
为确定酶的蛋白质本质奠定了基础。
l1982年,Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性,提
出核酶(ribozyme)的概念。
l1995年,JackW.Szostak
DNA片段,称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
第一节
第一节
概述
概述
Introduction
Introduction
具有一般催化剂的特点
酶在催化反应的前后没有质和量的改变。
酶只催化符合热力学条件的反应。
酶与一般催化剂一样,只能加快反应速率,
使其缩短到达反应平衡的时间,而不能改变反应
的平衡点。反应达到平衡时自由能的变化仅取决
于底物与产物的自由能之差。
酶能够降低反应的活化能。
活化能:底物分子从初态转变到活化态所需
的能量。
一、酶促反应的特点
l2.酶具有高度的专一性
l绝对专一性(absolutespecificity):可以选择
性地催化一种底物。
l相对专一性(relativespecificity):可以选择性
地催化一组底物或一类化学键。
一、酶促反应的特点
l3.酶需要温和的条件
l酶多数是蛋白质
l底物很多也是蛋白质
一、酶促反应的特点
l4.酶活力是可调节的
l酶活力的调节
l酶合成量的调节
l激活和抑制是最常见的调节方式
酶-底物复合物的形成
l酶--底物复合物理论:
l酶:E
l底物:S
l催化过程E+SESE+P
l常通过非共价键的结合可逆性
l要求各基团位置可以快速地处于结合和分离
的平衡
l通过酶分子表面某一区域结合:活性中心
酶-底物复合物的形成机制
lKoshland提出诱导契合模式(inducedfit)
二、酶促反应的机制
l趋近效应和定向效应
l指底物和酶的活性中心“靠近”和“定向”
l酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近,局部
微环境浓度
l酶与底物结合后,酶的构象会发生微小的变化,
使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心。
l靠近的反应基团和正确的定向使反应速度
二、酶促反应的机制
l酸碱催化(广义)
l接受质子:碱
l提供质子:酸
l酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受
体,从而对底物进行酸碱催化
l如组氨酸的咪唑基,解离常数为6.0,在生理
pH下酸碱形式均可存在,很活跃。
l酸碱催化可参与多种反应,多肽的水解,酯类
的水解,磷酸基的转移。
第二节
酶的结构与功能
TheStructureandFunctionof
Enzyme
一、酶的分子组成
l单纯酶:属于单纯蛋白质,仅由蛋白质多肽
构成的酶分子,含一条多肽链的酶称为单体酶,
如脲酶,核糖核酸酶等;含多条肽链则为寡聚
酶,如RNA聚合酶,由4种亚基构成五聚体。
l结合酶:属于结合蛋白质,由酶蛋白和辅助因
子(cofactor)结合形成全酶,只有全酶才具有
催化活性。辅助因子可以是金属离子,也可以
是一类被称为辅酶(coenzyme)的小分子有机
化合物。
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