大学化学第07章-生命化学基础.ppt

本章概要 7.1 氨基酸、蛋白质与酶 7.1.1 氨基酸 ；7.1.2 肽键和多肽； 7.1.3 蛋白质； 7.1.4 酶 7.2 糖与脂 7.2.1 糖类； 7.2.2 脂类 7.3 核酸 7.3.1 核酸的分类；7.3.2 核苷酸的组成；7.3.3 DNA的组成与结构；7.3.4 结论 7.4 染色体、基因与遗传 7.4.1 染色体的组成与结构；7.4.2 基因与遗传信息 复习：228～245；预习：247～264； 习题：13.3, 13.9, 13.15, 13.16。 7.1 氨基酸、蛋白质与酶 7.1.1 氨基酸 (The Amino Acids) 7.1.1.1 氨基酸的定义 分子中同时含有氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的有机化合物称为氨基酸。在生命体中，氨基和羧基连接在同一个碳原子上，称为?-氨基酸，其结构通式为: 人体内的蛋白质由20种氨基酸组成。由于所处位置的不同，20种氨基酸可以组成极大数量的不同蛋白质大分子。 7.1.1.2 氨基酸的性质 pH值的影响:在强酸性溶液中，氨基（H2N?）获得质子成为阳离子 (H3N+?)；在强碱性溶液中，羧基（?COOH）失去质子成为阴离子 (?COO-)；在某中性溶液中，通过分子内质子自转移生成中性内盐 (H3N+?CH(R) ?COO-)。 不同pH值下氨基酸的结构 在某pH值下,给定的某种氨基酸只生成中性内盐,此时的氨基酸在电场中既不向正极移动又不向负极移动。此时的pH值称为该氨基酸的等电点。 由于不同氨基酸的等电点不同，可以用电泳法或离子交换树脂法将不同的氨基酸分离开来。 7.1.2 肽键和多肽（ Peptides ） 由一分子氨基酸的羧基(-COOH)与另一分子氨基酸的氨基（H2N-）通过脱水缩合形成肽键（-CO-NH-）: 由n个氨基酸缩合形成的化合物称为n肽；n≤10时称为寡肽；n10时称为多肽；分子量104时称为蛋白质。 形成肽键后，氨基酸已不是原来的氨基酸，称为氨基酸残基，则n肽有n个氨基酸残基； 氨基酸通过多肽键可以形成一条很长的链状化合物，称为多肽链。 7.1.3 蛋白质（Protein） 7.1.3.1 定义 由一条或多条多肽链组成的生物大分子称为蛋白质；每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。 7.1.3.2 蛋白质的结构 一级结构：肽链上氨基酸的排布顺序为蛋白质的一级结构。 二级结构：由于多肽链有规则的旋转或折叠所形成的几何走向称为蛋白质的二级结构。 三级结构：螺旋形的肽链进一步折叠或卷曲形成球状或颗粒状的分子，称为蛋白质的三级结构。 四级结构：两条或更多条肽链按一定的空间形状组合到一起所得到的结合物称为蛋白质的四级结构。 7.1.3.3 蛋白质的分类 按形状分为纤维状蛋白和球状蛋白;按功能分为活性蛋白和非活性蛋白; 按化学组成可分为简单蛋白和结合蛋白（如糖蛋白、脂蛋白）; 等。 纤维状蛋白：纤维状蛋白在动物体内对组织器官起着支持、保护等作用，在动物体内含量丰富。 胶原蛋白：是脊椎动物中含量最丰富的蛋白质 (1/4 ~1/3)，是皮肤、软骨、动脉管壁及结缔组织的成分。 ?-角蛋白：存在于动物的毛发、蹄爪、羽毛、甲壳和指甲中，富含胱氨酸。 ?-角蛋白：存在于蜘蛛丝、蚕丝、爬行动物鳞片中，又称丝蛋白，富含甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸肌肉蛋白。 糖蛋白：糖蛋白是一类由糖同蛋白质结合而成的结合蛋白质。一切动、植物的组织、体液中均含有糖蛋白。糖蛋白是细胞膜的结构物质，许多激素与酶均属于糖蛋白。如凝血酶、胰岛素等。 球状蛋白：是结构最复杂、功能最多样的一类蛋白质。如血红蛋白, 等。 脂蛋白：脂蛋白是一类由脂与蛋白质结合而成的结合蛋白质。广泛分布于生物细胞和血液中。分细胞脂蛋白（如磷脂、糖脂等）和血浆脂蛋白（根据其密度可分为乳糜微粒、极低密度、低密度、高密度和极高密度脂蛋白五类）。脂蛋白的作用是输运脂质与固醇类物质。 金属蛋白：蛋白质+金属离子，如血红蛋白，激素，胰岛素，等。 色蛋白：蛋白质+显色物质，如血红蛋白，植物中的叶绿蛋白和细胞色素等。 …… 7.1.4 酶（Enzyme） 7.1.4.1 定义 酶是一类由生物细胞产生的、具催化活性的特殊蛋白质。 7.1.4.2 酶催化的特点 酶催化的效率极高：因此只需要极微量的酶就能够保证生物体内化学反应的进行； 酶催化的专一性特强：生物体内每一种化学反应就有一种酶与之对应。因此生物体内酶的种类很多； 酶的活性严重依赖于温度、pH、重金属离子浓度等因素。 7.1.4.3 酶的分类 根据酶的作用和功能，可将酶分为6类：①氧化还原酶 (如脱氢酶)；②基团转移酶 (如转氨酶)；③水解酶 (如淀粉酶)；④裂解酶 (如脱羧酶)；⑤异构化酶；⑥连接酶。