《生物化学》复习题赵艳总结 蛋白质和酶部分.docxVIP

《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？答：生物化学是介于生物与化学之间的一门边缘科学。它主要用化学的理论和方法研究生物体的化学组成以及生命活动过程中的一切化学变化，从而揭示生命的奥秘。静态生物化学：研究构成生物体的基本物质；动态生物化学：研究构成生物体的基本物质在生命活动过程中进行的化学变化。研究对象分类：动物生物化学、植物生物化学、普通生物化学（不局限于动、植物）。与生物进化相关：进化生物化学（比较生物化学）。涉及到生理：生理生化根据研究用途而分：微生物生化、医学生化、农业生化、工业生化。2 简述生物化学发展时期及每个时期的代表科学家及其标志性成就。答：1903年，C.A. Neuberg由有机化学和生理学独立出生物化学。1926年，J.B. Sumner证实生物催化剂酶是蛋白质193X年，H.A. Krebs提出注明的三羧酸循环和尿素循环1953年，J.D. Watson和F.H.C. Crick提出DNA双螺旋结构模型蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？答：蛋白质是生命的物质基础，是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。根据分子的形状分为球状蛋白质、纤维状蛋白质；根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质；根据溶解度分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白；根据功能分为活性蛋白质、非活性蛋白质。2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？1 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2 极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？答：氨基参与的反应主要有：1 氨基与HCl反应生成氨基酸盐酸盐，是HCl水解蛋白质得到氨基酸的主要形式；2 与HNO2反应氨基变羟基生成羟酸与N2，用于测定氨基酸含量；3 两个甲醛取代氨基两个H，氨根离子可在酚酞试剂检测pH范围内释放H+，便于酸碱滴定测定氨基酸含量；4 氨基的一个H变酰基或烃基取代，氨基得以被保护；5 氨基被氧化脱氨生成对应的酮酸和氨。羧基参与的反应主要有：1 -COOH与醇成酯或被碱中和成盐，用于人工合成肽；2 –COOH被氯化成-COCl，也是用于人工合成肽；3 –COO-与胺反应生成-CONH2形成酰胺（如谷氨酰胺、天冬酰胺）；4 –COOH被脱羧放出CO2和形成对应的胺；5 –COOH叠氮成-CON3，用于人工合成肽。氨基与羧基共同参加的反应：1 茚三酮反应，用于检测氨基酸含量；2 形成肽键4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？答：氨基酸分子同时具有供H+的-COOH，和得H+的-NH2，是两性分子，具有缓冲特性。5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？答：等电点为氨基酸两性离子两侧两个pKa的平均值。氨基酸在等电点pH环境中溶解度最小。6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？答：1 分配层析：利用混合物在固定相与流动相之间的分配系数不同进行分离分析；2 离子交换层析：利用支持物上的离子交换剂对混合物中的氨基酸选择性交换进行分离分析；3 高效液相层析：在层析基础上，改造固体支持剂，利用高压高效交换，更快速有效地对混合物中的氨基酸进行分离分析。7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？答：1 水解蛋白质法，由蛋白质得到氨基酸；2 人工合成法，有机合成制备少数其他方法难以制备的氨基酸；3 微生物发酵法，利用微生物发酵得到所需氨基酸，也是工业制备氨基酸的主要方法之一。8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？答：α-螺旋、β-转角、β-折叠、无规则卷曲10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？答：α-螺旋中的氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，稳定性很好。β-折叠中肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。β-折叠细分有平行式和反平行式，反平行式由于相邻肽键主链的N-H和C=O之间的距离更近而更稳定。11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？答：四级结构用于描述