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《中国食品添加剂》 China Food Additives 2004 No 2
蛋白乳化活性与分子结构的关系
齐军茹 彭志英
(华南理工大学食品与生物工程学院 , 广州 510640)
摘要 :本文从蛋白分子二硫键以及非共价作用两方面综述了蛋白分子的柔韧性与蛋白乳化活性的关系 。讨
论了设计新的蛋白乳化剂的研究方向。
关键词 :蛋白,乳化活性 ,柔韧性 ,变性
Relationship Between the Emulsifying Activity of
Protein and It ’s Molecular Structure
Qi Junru , Peng Zhiying
(Food and Biological Engineering College , South China University of Technology , Guangzhou 510640)
Abstract :The relationship between flexibility and emulsifying activity was investigated by disrupting disulfide bonds and nonco
valent interactions of the protein ,and direction of research for the design of novel protein emulsifiers are discussed.
Key words :Protein ,Emulsifying activity ,Flexibility ,Denaturation
( )
蛋白质的柔韧性是影响其乳化性质的重要方 氨酸残基 去除一个或两个 以便去除二硫键 ,结果
面 。在溶液中 ,蛋白质的疏水端通常包裹在分子内 并没有使大豆蛋白的乳化性升高 ,这可能是由于剩
部 。为了形成乳化 ,蛋白质的疏水端应该定位在油 余的半胱氨酸残基仍参与了分子间二硫键的形成 。
( )
相界面中。因此 ,如何使蛋白质构象展开 即变性 蛋白质的柔韧性同时也受到非共价相互作用
来暴露其疏水端是影响其乳化效果的关键 。 的影响 ,诸如氢键 、范德华力 、静电引力以及疏水作
蛋白质的三维空间结构由其共价和非共价作 用 。首先热变性可以破坏非共价作用 ,所以蛋白经
用来维系 ,共价作用主要是二硫键 ,包括分子外和 过加热能够改善其乳化性质 ,但是其溶解性质有所
分子内部的二硫键 。改变二硫键可以改善蛋白的 降低 ,因为包埋在蛋白分子内部的疏水基团暴露在
乳化性质 ,一般有几种途径 。例如 ,化学法还原大 外[4 ] ;另外 ,化学变性 ,诸如脲 ,一直被用来研究变
豆球蛋白的二硫键可升高其乳化性和起泡性[1 ,2 ] , 性蛋白在静态界面的作用[5 ] 。这些研究对于探讨
进一步的研究表明自由的硫羟基团被烷基化后可 蛋白质吸收现象是非常有价值的 ,但是值得注意的
以防止二硫键重新形成 ,该功能改善可能引起构象 是将其影响效果外推至基于食品的乳化液中是存
变化 ,且导入的烷基基团也会影响其升高的疏水性 在疑问的[6 ] 。大家都知道 ,食品工业中乳化液的形
质 。另外 ,利用重组 DNA 技术来消除半胱氨酸残
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