第十八章氨基酸,蛋白质和核酸.docVIP

第十八章 氨基酸、蛋白质和核酸 [目的与要求]： 1.　掌握氨基酸的结构和性质； 2.　了解多肽与蛋白质 恩格斯曾经指出：“蛋白质和生命有着不可分割的关系，生命是蛋白质的存在形式”蛋白质存在于所有细胞中，生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更新，也就是我们所说的新陈代谢。因此，蛋白质在生命过程中起着决定性的作用。氨基酸是蛋白质的基本单位。 一、氨基酸 分子中含有氨基的羧酸，叫氨基酸。 氨基酸的分类与命名 氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L—氨基酸。 （1）．分类 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 20种常见氨基酸： （2）命名：氨基的系统命名法是把氨基作为取代基，羧基作为母体来命名 2、氨基酸的性质 （1）．两性和等电点 ① 等电点：当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。 ② pH值：中性氨基酸的等电点小于7（负离子要多些）。等电点一般在5～6.3之间。 酸性氨基酸需加入酸将溶液调到等电点，故其等电点小于7。等电点一般在2.8～3.2之间。 碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点，故其等电点大于7。等电点一般在7.6～10.8之间。（习题：P255，14.4） ③ 氨基酸在等电点时，溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。 （6）茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应（鉴别α-氨基酸） 一般生成紫色。脯氨酸、羟基脯氨酸生成黄色。 二、 肽 1．氨基酸分子间的氨基与羧基失水，以酰胺（肽键）相连而成的化合物叫做酞 2．肽的结构 C—端：保留游离的羧基；N—端：保留游离的氨基。 三肽有6种可能的方式；三肽有24种可能的方式；三肽有720种可能的方式。 三、 蛋白质 1、组成：由氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物，一般相对分子质量在10 000以上。 2、性质 1. 两性和等电点 蛋白质分子在酸性溶液中能电离成阳离子，在碱性溶液中能电离成阴离子，在某一pH值溶液中蛋白质成两性离子，这时溶液的pH值就是该蛋白的等电点pI。 蛋白质在等电点时水溶性最小，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极。因此可利用蛋白质的两性和等电点分离、提纯蛋白质。 3．胶体性质：蛋白质溶液的胶体性质在生命活动中起着极为重要的作用。 蛋白质形成胶体溶液，它具有一定稳定性，主要原因是： ① 蛋白质分子中含有许多亲水基如：-COOH、-NH2、-OH等，它们外在颗粒表面，在水溶液中能与水起水合作用形成水化膜，水化膜的存在增强了蛋白质的稳定性。 ② 蛋白质是两性化合物，颗粒表面都带有电荷，由于同性电荷相互排斥，使蛋白质分子间不会互相凝聚。 4．沉淀：蛋白质溶液与其它胶体一样，在各种不同的因素影响下，也会从溶液中析出沉淀，其方法很多。 ① 盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如NaCl、Na2SO4、硫酸铵等]，由于盐既是电解 又是亲水性的物质，它能破坏蛋白质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从溶液中沉淀析出。 ② 重金属法：在蛋白质溶液中加入Hg2+、Pb2+等能与蛋白质结合成不溶性蛋白质的重金属离子（盐）。重金属中毒，可用蛋白质（如牛奶、豆浆、生鸡蛋等）解毒。 可逆沉淀：是指沉淀出来的蛋白质分子的各级结构基本不变，只要消除沉淀因素，沉淀物能重新溶解。盐析法则是可逆沉淀。 不可逆沉淀：则不能恢复原蛋白质的结构。如重金属法则是不可逆沉淀 5．变性：变性作用是指蛋白质受物理因素（如加热。强烈振荡、紫外线或X-射线的照射等）或化学因素（如强酸、重金属、乙醇等有机溶剂）的影响，其性质和内部结构发生改变的作用。 蛋白质的变性一向认为是蛋白质的二级、三级结构有了改变或遭受破坏，结果使肽链松散开来，导致蛋白质一些理化性质的改变和生物活性的丧失。如用酒精、煮沸、高压、紫外线消毒或杀菌的原因就在于这些条件均可导致细菌或病毒体内蛋白质变性，从而造成细菌死亡或病毒丧失活性。 6．水解：蛋白质在酸或碱催化下能使各级结构彻底破坏，最后水解为各种氨基酸的混合物。 　　　蛋白质 → →　胨　→　多肽　→　氨基酸 研究蛋白质水解的蹭产物的结构和性质，可以为蛋白质的研究提供有价值的资料。 1