蛋白质化学-.pptVIP

4. 加生物碱试剂--单宁酸、苦味酸、钼酸、钨酸、三氯乙酸能沉淀生物碱，称生物碱试剂。 在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。 “柿石症”的产生就是由于空腹吃了大量的柿子，柿子中含有大量的单宁酸，使肠胃中的蛋白质凝固变性而成为不能被消化的“柿石” 共价键 次级键 化学键 肽键 一级结构 氢键 二硫键 二、三、四级结构 疏水键 盐键 范德华力 三、四级结构 （三）蛋白质分子中的共价键与次级键 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水的现象称之疏水相互作用（hydrophobic 0interaction）或疏水效应（hydrophobic effect）。 多肽链骨架的羰基和酰胺基之间，特别是在球蛋白内部的那些基团之间常常形成氢键。 大多数氢键都是N-H……O类型的 范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用，范德华力只有当两个非极性残基之间处于一定距离时才能达到最大。虽然范德华力相对来说比较弱，但由于范德华力相互作用数量大，并且具有加和性，因此范德华力对球蛋白的稳定性也有贡献。 带有相反电荷的侧链之间的离子相互作用也能帮助稳定球蛋白，虽然这种作用很弱。 a 离子键 b 氢键 c 疏水键 d 范德华引力 六、蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 1. 种属差异 蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。 2.分子病 ——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。 4,000～10,000/ml 15,250/ml White cell count 14～18g/100ml 8g/100ml Hemoglobin content 4.6～6.2×106/ml 2.6×106/ml Red cell count Normal range Observed 镰刀状细胞贫血（sick-cell anemia）患者与正常人的血象比较 1954年 Ingram V等人 指纹图谱（finger print） 水平为电泳,垂直为层析 镰刀状细胞贫血（sick-cell anemia） β-链 1 2 3 4 5 6 7 Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys… Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys… Val 取代 Glu 含氧-HbA O2 O2 粘性疏水斑点 含氧HbS 脱氧HbS 疏水位点 血红蛋白分子凝集 （二）蛋白质构象与功能的关系 别（变）构作用：含多亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。 因别构而产生的效应称别构效应。 以血红蛋白（Hb)的结构与功能为例 α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似， Hb接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。 成人： HbA： α2β2 98% HbA2： α2δ2 2% 胎儿： HbF： α2γ2 1. 血红蛋白的结构 亚基与亚基之间通过非共价键缔和在一起 2.血红蛋白中血红素辅基的结构 任何亚基吸收氧分子后都会牵动骨架 3．血红蛋白与氧的结合(氧合曲线/氧解离曲线) Y PO2 四个亚基之间具有正协同效应， 氧合曲线是S型曲线。 开始，氧的结合要比肌红蛋白对氧的结合慢（在脱氧血红蛋白中，亚基之间的连接比较紧密），这种构象不利于O2的结合，而当第一亚基与氧结合后，增加了其余亚基对氧的亲和力。 反之，当氧分压降低时，从氧合血红蛋白失去一个氧分子，将引起其余的氧分子更易解离，说明各亚基间存在一种协同效应。 T form R form 氧合作用显著改变Hb的四级结构，血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换（从T态→R态） T态（tense state）紧张态 R态（relaxed state）松驰态。 血红素中的二价铁原子在与氧结合的前后，并不发生价数的改变 总之，各种蛋白质都有特定的空间构象，而特定的空间构象又与它们特定的生物学功能相适应，蛋白质的结构与功能是高度统一的。 七、蛋白质的性质 （一）蛋白质的相对分子量 蛋白质相对分子量在10 000~1 000 000之间。 测定分子量的主要方法有渗透压法、超离心法、凝胶过滤法、聚丙烯酰胺