生物化学 教学课件 作者 陆正清柯世怀 主编 第4章 酶.ppt

尚辅网 尚辅网 第四章 酶第一节 概述 酶是由活细胞产生的具有催化功能的生物大分子，是生命活动顺利进行的必要条件之一。 酶所催化的化学反应叫酶促反应，在酶酶促反应中被催化发生化学反应的物质称为底物，其反应的生成物称为产物。 第二节 酶的命名与分类 一、酶的命名 (1)习惯命名法：根据底物和反应类型来命名； (2)系统命名法：包括底物名称、类型、反应性质和酶字。 例如：习惯名称：谷丙转氨酶 系统名称：L-丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应： L-丙氨酸 + ?-酮戊二酸 ? 丙酮酸 + 谷氨酸 第三节 酶的化学本质、组成及催化特点 一、酶的化学本质 大部分酶都是具有催化功能的蛋白质。 二、酶的组成 根据其组成情况，可将酶分为单纯酶和结合酶两大类 单纯酶:单纯蛋白质，如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。 结合酶: 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 (结合酶) (蛋白质部分) (非蛋白质部分) 第四节 酶的结构与功能的关系 一、 酶的活性中心 必需基团:酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。 酶的活性中心:或称活性部位,指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 第五节 酶的作用机制 一、酶与底物分子的结合 锁－钥学说 第六节 酶促反应的速率和影响反应速率的因素 一、酶促反应速率的测定 酶促反应速率v用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示 第七节 酶的分离提纯与活力测定 一、酶分离提纯 1. 酶的分离纯化基本步骤 2. 酶分离提纯的一般原则 二、酶的保存 三、酶活力测定与酶活力单位 1．酶活力与酶反应速率 酶活力的大小可以用在一定条件下它所催化的某一化学反应的反应速率来表示，即酶催化的反应速率愈快，酶的活力就愈高；速率愈慢，酶活力就愈低。所以测定酶活力(实质上就是测定酶的量)就是测定酶促反应的速率(用V表示)。 第八节 酶工程简介 一、化学酶工程 （1）自然酶， （2）化学修饰酶 （3）固定化酶 （4）人工合成酶 二、生物酶工程 亦称高级酶工程，是在化学酶工程的基础上发展起来的，是酶学和DNA重组技术相结合的产物。 三、酶工程的应用 在工业、农业、医药卫生、能源开发及环境工程等方面的应用越来越广泛。 尚辅网 例　　　　 尚辅网 特点 与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及［S］ 动力学特点：Vmax不变，表观Km↑ （b）非竞争性抑制作用 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。用下列反应表示其过程： 尚辅网 尚辅网 特点 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合； 抑制程度取决于［I］； 动力学特点：Vmax↓，表观Km不变。 图4-6 竞争性抑制、非竞争性抑制及无抑制酶促反应的比较 尚辅网 （c）反竞争性抑制作用 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合， 使ES的量下降。 尚辅网 特点 抑制剂只与ES结合； 抑制程度取决与［I］及［S］； 动力学特点：Vmax↓，表观Km↓。 尚辅网 各种可逆性抑制作用的比较 降低 降低 不变 Vmax 减小 不变 增大 表观Km ES E、ES E 与I结合的组分 反竞争性抑制 非竞争性 抑制 竞争性 抑制 作用特征 尚辅网 尚辅网 图4-7 酶反应的速率曲线 尚辅网 2．酶活力单位(U) 1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件下 l min内能转化lμmol底物的酶量，或是转化底物中 lμmol的有关基团的酶量。特定条件是指：温度选定为25℃，其他条件(如pH值及底物浓度)均采用最适条件。 3．酶的比活力 就是酶含量的大小，即每毫克酶蛋白所具有的酶活力，一般用单位／毫克蛋白质(U／mg蛋白质)来表示。有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单位来表示(U／g或U／ml)。 尚辅网 4．酶的转换数(Kcat) 转换数为每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数(μmol)。它相当于产物－酶中间产物(ES)形成后，酶将底物转换为产物的速率。 尚辅网 *《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编） 化学工业出版社 * * * 尚辅网 尚辅网 谷丙转氨酶 尚辅网 二、酶的分类及编号 1.根据酶所催化反应的类型，可将酶分为六大类： 1）氧化还原酶类 2）转移酶类 3）水解酶类 4）裂合酶类 5）异构酶类 6）合成酶类 尚辅网 2.编号:包括四个数字 EC1.1.1.27