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纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究.pdf
ofBiochemicalPharmaeeuties
298 中国生化药物杂志ChineseJoureal 2009年第30卷第5期
纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究
董志奎，杨 超，尹宗宁，李 萌
(四川I大学华西药学院，四川成都610041)
75凝胶色
摘要：目的研究纳豆激酶分离纯化工艺及酶学性质。方法纳豆激酶发酵液的粗提物经Superdex
谱和聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)分离纯化，采用TAME法测定酶的活性，通过SDS—PAGE对纯化结果进行了检验。
结果SDS—PAGE中显示单一色带，相对分子质量28000，以TAME为底物时纳豆激酶的米氏常数(Km)为35．47
mlTl01／L，最适宜的温度37℃，最适宜pH为8．6。结论该分离纯化方法可以得到较纯的纳豆激酶。
关键词：纳豆激酶；分离纯化；酶学性质；米氏常数(Km)
文献标识码：A 文章编号：1005—1678(2009J05—0298—04
中图分类号：Q55；TQ464．8
on and kineticsofnattokinase
Study
purificationenzyme
DONGZhi-kui，YANGChao，YIN
Zong·ning，LIMeng
China
(West School 610041，China)
ofPharmacy，SichuanUniversity，Chengdu
To the ofthe and ofthenattokinaseandits
Abstract：Purposestudytechniquesseparationpurification
extractwas
characterization．MethodsThenatuokinase purifiedby poly—
nattokinaseWastestedSDS—PAGE，andtheTAME
purified by
acrylamidegelelectrophoresis(PAGE)．The
wasusedtodeterminethe ofthe Therewas one intheSDS
method activity enzyme．Resultsonly strip
molecular nattokinasewas28kDa．TheMichaelis nattokinaseWas
the of constant(Km)of
atlas，and weight
was reac·
35．47mmol／LwhenTAMEWasthesubstrate．andthebestreaction 37℃andthebest
temperature
tion Was8．0．ConclusionPurifiednattoki
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