稀土-蛋白质配合物合成及其傅立叶红外光谱分析.pdfVIP

C-50 稀土一蛋白质配合物合成及其傅立叶红外光谱分析 李 芳 李 助 戚 琦 (城南师范学院化学系，技州 341000) 关健词:稀土 蛋白质 傅立叶红外光谱 在生物系统中蛋白质同金属离子有着密切的关系。金属一蛋白质的配合物是生物化学中的中心研究 课题之一。许多蛋白质的侧基和端基与大多数金属离子均有潜在的健合能力。如Ag十离子在水溶液中 可和肤、蛋白质和氨基酸形成配合物 一〔‘，〕，同含有氮和氧的给予体原子形成的配合物易还原为金属凝 胶]’[。Cu，十能和牛血清白蛋白、。酷蛋白、冬乳球蛋白、Y-球蛋白和细胞色素,RNA,DNA等形成配合 物D[I。在金属一蛋白质配合物研究中，既有二元配合物，也有三元配合物的报道]’[，但配合物中的金属离 子多为常见的过渡金属离子，而对稀土金属离子和蛋白质配位的研究尚未见报道。稀土已广泛应用于工 业、农业等各个领域，特别是稀土氨基酸配合物已应用于水果、植物的增产等，但对稀土离子在人体内的 影响至今科学家仍在争论，因此研究稀土与蛋白质、核酸结合的各种性质有重要意义。 牛血清白蛋白(BSA)是分子量为66000的蛋白质，在BSA链中有18个脱氛酸的残基。本文报道稀 土Eu-和Sms+离子分别和BSA配位的配合物的生成条件和FT-IR光谱的研究。这些配合物的形成对 研究蛋白质侧基的禁制，配位成键及氧化还原反应等方面均有重要作用。 1 实验部分 1.1主要试荆和仪器 牛血清白蛋白(Acros),Sm必Eu20,(光谱纯，99.99%)，其余试剂均为AR纯，所用水为超纯水。 AVATAR360FT-IR(Nicolet,US)，pHS-P,型酸度计(一海大中分析仪器厂),CS501型超级恒 温器(重庆试验设备厂制造)。 1.2 稀土一蛋白质配合物的制备 称取两份0.10-0.20gBSA固体，分别溶于10.0MI水中，再加人0.100mol/LSm(NOO,溶液 和0.100mol/LEu(NOOa溶液各1.0mL。用0.1mol/LNa=CO,溶液调pH值至5.5，产生白色絮状 的沉淀物，并将其置于50,C.的恒沮水浴中加热2h，沉淀物逐渐增多。冷却，离心分离，除去上层清夜，并 用水洗三次。取出沉淀物，置于冰箱中让其在低沮下干燥，即可得固体配合物。 2 结果与讨论 FT-IR光谱用AVATAR360(Nicolet,US)红外光度计测量，KBr压片，试剂(BSA)空白作对照， 测定了BSA-Sm(I)和BSA-Eu(I)固体配合物在4000^-500cm-’区域的IR光谱。配合物与BSA的 IR光谱相比较，在3000 2760cm-’和1000^500cm-，区域的位置无明显差异，但在3300^3000cm 和1700.1100cm-’区域，两者的振动频率和强度均呈现明显的区别。 BSA中N-。伸缩的3279cm-的‘带，在配合物中变成3407cm-或3422cm-;k-，伸缩的2929 cm ’的带，在配合物中变成2961cm-’或2928cm-,这表明.BSA和Sm(I),Eu(II)离子形成配合物 时，端基及残基上的氮原子参与成键且有氢键缔合作用。 BSA中陇胺带I的uooo_的反对称伸缩振动的1662cm-的带，在配合物中变成 1658cm-;醛胺带 II的vcO_的反对称伸缩振动的1537cm-的带，在配合物中变成1530cm-或1542cm-.类似前面分 析，同样可知，BSA艘基上的氧和酞胺基上的氮与Sm(I)和Eu(I)离子都有直接的键合作用(见表 126 41丁一一一一一-一-一一一-一一 1), 裹1BSA和Eu十、S.3+离子配合物的红外摘奉及可能的归. 最大吸收带试cm-) 归 屁 BSA BSA-S.(万) BSA-Fu(.) 32793 3407w6 3422wb uH-H伸缩(妞健) 2929w 2961w 2928w uc-H伸缩 1662-