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第五章 蛋白质代谢 第一节 概述 主要途径 蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1％，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。 游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75％，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10－15％。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。 氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5－羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。 消化 外源蛋白有抗原性，需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步： 胃中的消化：胃分泌的盐酸可使蛋白变性，容易消化，还可激活胃蛋白酶，保持其最适pH，并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活，分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要，但不是必须的，胃全切除的人仍可消化蛋白。 肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶，再激活其他酶，所以胰蛋白酶起核心作用，胰液中有抑制其活性的小肽，防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。 内源蛋白的降解 内源蛋白降解速度不同，一般代谢中关键酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鸟氨酸脱羧酶半衰期只有11分钟，而血浆蛋白约为10天，胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新，进入游离氨基酸库。 内源蛋白主要在溶酶体降解，少量随消化液进入消化道降解，某些细胞器也有蛋白酶活性。内源蛋白是选择性降解，半衰期与其组成和结构有关。有人认为N－末端组成对半衰期有重要影响（N-末端规则），也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域（PEST区域）。如研究清楚，就可能得到稳定的蛋白质产品。 氨基酸的吸收 食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液，30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似，有以下方式： 需要载体的主动转运，需要钠，消耗离子梯度的势能。已发现6种载体，运载不同侧链种类的氨基酸。 基团转运，需要谷胱甘肽，每转运一个氨基酸消耗3个ATP，而用载体转运只需三分之一个。此途径为备用的旁路，一般无用。 第二节 脱氨和脱羧 氨基酸失去氨基称为脱氨，是机体氨基酸分解代谢的第一步。绝大多数氨基酸先脱氨生成(－酮酸，再氧化或转化为其他物质。有氧化脱氨和非氧化脱氨两类，前者普遍存在，后者存在于某些微生物。 氧化脱氨 过程：氨基酸在氨基酸氧化酶催化下脱氢生成亚氨基酸，再水解生成酮酸和氨。脱下的氢由黄素蛋白传递给氧，生成过氧化氢，再分解为水和氧。总反应如下： 2氨基酸+O2=2酮酸+2NH3 过氧化氢也可氧化酮酸生成脂肪酸和二氧化碳。 有关酶 L-氨基酸氧化酶：可催化多数氨基酸，但甘氨酸、侧链含羟基、羧基、氨基的氨基酸无效，需专门的酶。以FAD或FMN为辅基，人的酶以FMN为辅基。 D-氨基酸氧化酶：存在于肝、肾，以FAD为辅基。 氧化专一氨基酸的酶：如甘氨酸氧化酶、D-天冬氨酸氧化酶、L-谷氨酸脱氢酶等。后者重要，分布广泛，活力高，受别构调节，能量不足时激活，加快氧化。以NAD或NADP为辅酶，不需氧，通过呼吸链再生。在体外可用于合成味精。 非氧化脱氨 还原脱氨：严格无氧时氢化酶催化生成羧酸和氨。 水解脱氨：水解酶催化，生成(－羟酸和氨。 脱水脱氨：丝氨酸和苏氨酸在脱水酶催化下生成烯，重排成亚氨基酸，自发水解生成酮酸和氨。脱水酶以磷酸吡哆醛为辅基。 脱巯基脱氨：半胱氨酸在脱硫氢基酶催化下脱去硫化氢，重排、水解，生成丙酮酸和氨。 氧化－还原脱氨：两个氨基酸一个氧化，一个还原，脱去两个氨，生成酮酸和脂肪酸。 脱酰胺作用 谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶可催化脱酰胺，生成相应的氨基酸。此酶分布广泛，专一性强。 转氨基作用 定义：指(－氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用。氨基酸的(－氨基转移到酮酸的酮基上，生成酮酸，原来的酮酸形成相应的氨基酸。转氨作用普遍存在，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸外都参与转氨，对其分解及合成有重要作用。 转氨酶：种类很多，多需要谷氨酸，对另一个氨基酸要求不严，以活力最大的命名。其反应是可逆的，由浓度控制。都含磷酸吡哆醛，乒乓机制。吡哆醛还参与脱羧、脱水、脱硫化氢及