分子生物学原理复习资料.doc

Ch.1 蛋白质的结构与功能Part 1 名词解释 Peptides 肽 最小的蛋白质是胰岛素和某些蛇毒蛋白，相对分子量大约6000，小于该下线者叫做肽（Peptides），蛋白质通常称为多肽。 Simple proteins 简单蛋白质 Conjugated proteins 缀合蛋白质 按照组分是否单一，蛋白质分为简单蛋白质和缀合蛋白质两大类。简单蛋白质分子仅仅由20种普通氨基酸组成，而缀合蛋白质除了蛋白组分外，还有非蛋白组分——辅助因子，包括辅基，辅酶和金属离子。 Coenzyme 辅酶 作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去。酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 原子或基团分别在双键两侧的为反式异构体，也用 trans- 来表示。 顺反异构体产生的条件： 分子不能自由旋转（否则将变成另外一种分子）； 双键上同一碳上不能有相同的基团； 两性电解质同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。如氨基酸它在大于其等电点的pH环境中解离成带负电荷的阴离子，向电场的正极泳动，在小于其等电点的pH环境中解离成带正由荷的阳离子，向电场的负极泳动。 isoelectric point 等电点 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 Ramachandran 拉氏构象图　根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的αγ构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图（The Ramachandran Diagram）。可用来鉴定蛋白质构象是否合理。 指多肽中从N-端到C-端的氨基酸,包括二硫键的位置 Secondaryertiary structure of proteins 蛋白质的三级结构 是指整条多肽链的三维结构，包括骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。 Quaternary structure of proteins 蛋白质的四级结构 是指在多个亚基组成的蛋白质分子中，亚基的种类，数目。在空间的相对位置及其相互作用，但不包括亚基本身的构象。 21. Coiled coil 卷曲螺旋 卷曲螺旋是蛋白质中的一种结构花样，由2－7个（最常见的是2或4个）互相缠绕形成麻花状结构。α螺旋α螺旋β-strand β-saddle β-barrel β-strand 又叫β折叠，是蛋白质的一种二级结构。 在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 β折叠片段先后交错，则形成漏斗状的圆筒形（β-barrel）；如果β折叠片段矩形排列，其几何形状就形成马鞍形（β-saddle）。 23. β-turn .β-转角　也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸 disulfide bond 二硫键 S－S键。 二硫键是多肽链（或肽链间）的两个Cys残基侧链之间形成的共价键，可以将多肽链的不同部分（或不通的多肽链）连接起来。一般出现在球蛋白分子表面的转角附近，对稳定蛋白质三维结构有举足轻重的作用。 是2个SH基被氧化而形成的—S—S—形式的硫原子间的键。在生物化学的领域中，通常系指在肽和蛋白质分子中的半胱氨酸残基中的键。此键在蛋白质分子的立体结构形成上起着一定的重要作用。为了确定蛋白质的一级结构，首先必须将二硫键打开，使成为线状多肽链。为此，需要在2-巯-乙醇、二硫苏糖类、巯基乙酸等的硫化合物与尿素那样的变性剂同时存在下使之发生作用，使还原成SH基（为了防止再氧化通常用适当的SH试剂将该基团烷基化）或是在过甲酸的氧化作用下衍生成-SO3H基或是采用在氧化剂共存下用亚硫酸的作用诱导成-S