《酶工程》试题参考答案.docVIP

《酶工程》试题一╳） 酶的分类与命名的基础是酶的专一性。 （√ ） 酶活力指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。 （√） 液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。 （√） 培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。 （╳） 膜分离过程中，膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过，而把大于其孔径的颗粒截留。 （√） 在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。 （√） 角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。 （╳） α－淀粉酶在一定条件下可使淀粉液化，但不称为糊精化酶。 （╳） 酶法产生饴糖使用α－淀粉酶和葡萄糖异构酶协同作用。 （╳） 填空题（每空1分，共28分） 日本称为“酵素”的东西，中文称为酶,英文则为Enzyme,是库尼（Kuhne）于1878年首先使用的。其实它存在于生物体的细胞内与细胞外。 1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得脲酶结晶，并指出酶的本质是蛋白质。他因这一杰出贡献，获1947年度诺贝尔化学奖。 目前我国广泛使用的高产糖比酶优良菌株菌号为As3.4309,高产液化酶优良菌株菌号为BF7.658。在微生物分类上，前者属于霉菌，后者属于细菌。 1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod）提出了操纵子学说，认为DNA分子中，与酶生物合成有关的基因有四种，即操纵基因、调节基因、启动基因和结构基因。 1961年，国际酶委会规定的酶活力单位为：在特定的条件下（25oC，PH及底物浓度为最适宜）每1分钟内,催化1μmol的底物转化为产物的酶量为一个国际单位，即1IU。 酶分子修饰的主要目的是改进酶的性能，即提高酶的活力、减少抗原性，增加稳定性。 酶的生产方法有提取法，发酵法和化学合成法。 借助双功能试剂使酶分子之间发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。 酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别有凝胶过滤法，超滤法和超离心法三种。 由于各种分子形成结晶条件的不同，也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶，因此酶结晶既是纯化手段，也是纯化标志。 名词术语的解释与区别（每组6分，共30分） 酶生物合成中的转录与翻译 酶合成中的转录是指以核苷三磷酸为底物，以DNA链为模板，在RNA聚合酶的作用下合成RNA分子。酶合成中的翻译是指以氨基酸为底物，以mRNA为模板，在酶和辅助因子的共同作用下合成蛋白质的多肽链。 诱导与阻遏 酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程；酶合成的阻遏作用则是指加入某种物质使酶的合成中止或减缓进行的过程。这些物质分别称为诱导物及阻遏物。 酶回收率与酶纯化比（纯度提高比） 酶的回收率是指某纯化步骤后酶的总活力与该步骤前的总活力之比。酶的纯化比是之某纯化步骤后的酶的比活力与该步骤前的比活力之比。 酶的变性与酶的失活 酶的变性是指酶分子结构中的氢键、二硫键及范德华力被破坏，酶的空间结构也受到破坏，原来有序、完整的结构变成了无序，松散的结构，失去了原有的生理功能。酶的失活则是指酶的自身活性受损（包括辅酶、金属离子受损），失去了与底物结合的能力。 α－淀粉酶与β－淀粉酶 二者的区别在于α－淀粉酶是一种内酶，可以跨越淀粉分子的α－1，6键到分子内部进行随机切割，所得的产物为α型的麦芽糖和环糊精，它使碘色消失的速度较快，但还原糖较慢；β－淀粉酶则是一种外酶，不能跨越α－1，6键，只能从淀粉的非还原末端2个2个地进行切割，所得的产物为β型的麦芽糖和界限糊精，它使碘色消失较慢，但还原糖较快，二者的共同点在于都能水解α－1，4键和都不能水解α－1，6键。 问答题 举出四例，说明酶在医学上有广阔的用途。 医药用酶：a.消化用酶：α、β－淀粉酶、胰酶、胰蛋白酶 b.消炎用酶：木瓜蛋白酶、菠萝酶 c.溶纤维酶：尿酸酶、链激酶、溶栓酶 d.肿瘤用酶：L－天冬酰胺酶、谷氨酰胺酶 诊断用酶：a.尿酸酶：用于检测血液和尿液中的尿酸含量 b.甘油激酶：由于检测血液中甘油三酯的含量 检测用酶：a.脱羧酶：由于检测L－赖氨酸和L－谷氨酸 b.虫荧光素酶：用于检测ATP 试述采用双酶法生产固体麦芽糊精的工艺过程及主要工艺条件。 应用双酶法生产固体麦芽糊精的工艺流程及主要工艺条件如下： 淀粉调浆（淀粉与水） 配料罐 除渣剂 喷射液化器 90oC液化维持罐30－40min 气液混合灭酶（加入蒸汽）