《生物化学》重点习题.doc

《生物化学》重点与习题 绪论 教学目的与要求： 1、掌握生物化学的概念，生物化学研究的内容。 2、理解生物化学与化学及有关生物学科间的关系。 3、了解生物化学的应用，生物化学的发展状况及生物化学课程的学习方法。 重点： 生物化学的概念及内容 第一章 蛋白质化学 教学目的与要求： 1、掌握蛋白质和氨基酸的主要理化性质，蛋白质的一、二级结构，掌握蛋白质分子结构与功能的关系。 2、理解肽键的概念，肽键的形成，蛋白质和氨基酸的组成成分和分类及重要的化学键。 3、了解蛋白质的三、四级结构，蛋白质和氨基酸的分离和提纯，蛋白质的生物学意义。 重点： 1、氨基酸与蛋白质的理化性质 2、蛋白质的一、二级结构 3、蛋白质结构与功能的关系 难点： 1、蛋白质的一级结构与空间结构 2、蛋白质结构与功能的关系 总结： 蛋白质的重要性、元素组成及基本结构单位，明确：蛋白质的特征性元素是氮，基本结构单位是氨基酸。氨基酸的结构通式和结构特征，熟练地掌握20种标准氨基酸、氨基酸重要的理化性质。 氨基酸之间的连接键——肽键。了解有关肽的概念：肽，肽键，氨基酸残基等。掌握肽的方向性问题：从左到右，为Ｎ端→Ｃ端。 蛋白质结构的层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。区分构型与构象，理解主链构象和侧链构象，肽平面等概念，明确维持各个层次结构的作用力，重点掌握α－螺旋结构及β－折叠结构的结构特征。理解蛋白质是如何形成其稳定的三维构象的。 蛋白质结构与功能的关系，要求能够以血红蛋白为例来阐述蛋白质的一级结构与功能的关系及蛋白质的空间结构与功能的关系，明确别构现象与别构蛋白质。 蛋白质的各种理化性质，掌握其中的两性解离性质，等电点，变性作用等。 习题： 1、20种氨基酸的平均分子量为128，含有100个氨基酸残基的蛋白质的分子量大约为多少?（11000） 2、某蛋白质样品含氮15.2％，它的蛋白质含量约为多少?（95％） 3、丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和丝氨酸的中性（pH7）溶液属于以下哪一类? 非极性、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷 4、写出丙氨酸和谷氨酰胺作用产生二肽的反应式及可能的二肽产物的结构式。 5、苯丙氨酸有2个可解离的质子，写出相当于两次解离的平衡方程式。 6、什么是等电点？如在pH6.0时对Gly、Glu、Lys、Arg、His和Ala的混合溶液进行电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些氨基酸移向负极？哪些氨基酸不移动或接近原点？ 7、如用电泳法分离脲酶和肌红蛋白ｃ，使pH值维持在3、6还是9才能得到最好的分离效果？为什么？在其它两种pH值时，这两种蛋白质移动的方向是什么？（等电点：脲酶5.0 肌红蛋白ｃ7.0） 8、解释下列名词： 酰胺平面、变性、兼性离子、等电点、蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。 9、蛋白质的α－螺旋及β－折叠结构的结构要点。 10、确定下列概念的正误： ⑴、因为细胞色素ｃ和血红蛋白都是血红素蛋白，它们必具有相同的三级结构。 ⑵、肌红蛋白的三级结构与血红蛋白的α－和β－亚基的三级结构很不相同。 ⑶、镰刀型细胞贫血症患者血红蛋白的分子结构有所改变。 ⑷、血红蛋白的α－亚基有运输氧的功能。 ⑸、肽链中截然分开的氨基酸残基相互作用的结果形成二级结构。 ⑹、在序列中空间接近的氨基酸残基相互作用则产生三级结构。 ⑺、非必需氨基酸不是体内合成蛋白质所必需的。 ⑻、生物体内的一切多肽，毫无例外地均由L－α－Aa组成。 11、以血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系。 12、简述蛋白质电泳的原理。 13、何谓蛋白质的变性作用，举例说明与实践的关系。蛋白质变性后性质与结构发生了哪些主要变化？什么叫复性? 14、用紫外吸收法测定溶液中蛋白质含量时，波长是多少？用此波长的依据是什么? 15、试述蛋白质沉淀的类型、方法及与实践的关系。试述蛋白质的颜色反应及用途。 第二章 核酸的化学 教学目的与要求： 1、掌握核酸的主要理化性质及核酸的一、二级结构。 2、理解核酸的组成、分类和分布。 3、了解生物体内重要的核苷酸及其衍生物 4、了解核酸的重要性 重点： 1、核酸的二级结构即DNA双螺旋结构与tRNA的三叶草型结构 2、核酸重要的理化性质 难点： 1、3、5 磷酸二酯键的表达 2、核酸的空间结构 3、核酸变性与复性性质的应用 总结： 在本章中，首先介绍了核酸发现的历史及命名，然后讲述了核酸的分类与分布，接下来，又重点介绍了核酸的生物功能，由此向大家介绍了一个著名的实验——肺炎双球菌的转化实验。要求同学们了解这个的实验过程，了解这个实验的巨大意义。 核酸的化学组成章节里，要了解核酸的特征性元素是磷。掌握二种戊糖、五种碱基的基本骨架，取代基团及取代部位。要掌握核苷酸