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蛋白质论文 摘要：蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。 （三）β-转角和无规卷曲 除α-螺旋和β一折叠外蛋白质二级结构还包括β-转角和无规卷曲β-转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上。 （四）模体 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体 （五）氨基酸残基的侧链对二级结构的形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成a-螺旋或β-折叠它就会出现相应的二级结构。 3．蛋白质的三级结构 （一）三级结构 蛋白质的三级结构是指整条肽级中全部氨基酸残基的相对空间位置也就是整条肽键所有原子在三维空间的排布位置。 （二）结构域 各行其功能，称为结构域。 4．蛋白质的四级结构 对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及由一条多肽卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条多肽链才能全面地执行功能。每一条多肽都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。在四级结构中，各亚基的结合力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。 二．蛋白质的理化性质及其分离纯化 蛋白质是由氨基酸组成，其理化性质也与氨基酸相同或相关，例如两性电高及等电点、紫外吸收性质、呈色反应等。但蛋目质又是生物大分子化合物还具有胶体性质、沉淀、变性和凝固等特点。 （一）蛋白质的两性电离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，侧链中某些基团如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基在一定的溶液pH条件下，都可解离成带负电行或正由荷的基团。当蛋白质溶液处于某一pH时蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子净电行为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 （二）蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一分子量可自1万至l00万之巨，其分子的颗粒大小可达l－100nm胶粒范围之内。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集防止溶液中蛋白质的沉淀析出。除水化膜是维持蛋白质胶体稳定的重要因素外,蛋白质胶粒表面可带有电荷,也可起胶粒稳定的作用。若去除蛋白质胶粒两个稳定因素,蛋白质极易从溶液中沉淀。 （三）蛋白质的变性．沉淀和凝固 在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性.一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共阶键的破坏。 （四）蛋白质的紫外吸收 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收。在此波长范围内，蛋白质的OD280与其浓度成正比例关系，可用于蛋白质定量测定 （五）蛋白质的成色反应 1.茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 2．双羧脲反应 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱中与硫酸铜共热，呈现紫红或红色，成为双羧脲反应。氨基酸不出现此反应，当蛋白质溶液的水解不断加强时，氨基酸浓度上升，其双羧脲成色的浓度就逐渐下降。 3．福林(Folin)反应(酚试剂反应) 蛋白质分子中含有一定量的酪氨酸残基，其中的酚基在碱性条件下与酚试剂的磷钼酸及磷钨酸还原成蓝色化合物，根据颜色的深浅可作为蛋白质的定量测定，其反应的灵敏度比双缩脲反应高100倍。 4．乙醛酸反应 含有色氨酸残基的蛋白质溶液加入乙醛酸混匀后，徐徐加入浓硫酸，在两液接触面处呈现紫红色环。血清球蛋白含色氨酸残基的量较为稳定，故临床生化检验可用乙醛酸反应来测定球蛋白量。 三：蛋白质的生理功能1、构造人的身体蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。、维持体液的、和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、抗体、补体、干扰素等。、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。7、构成、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。蛋白质的作用王镜岩，朱圣庚，徐长法主编，生物化学，北京：高等教育出版社。ISBN7-04-011088-1，2002年9月第三版。