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大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16 %，即 1g氮相当于6.25g蛋白质。 6.25称为蛋白质系数。 样品中蛋白质含量 样品中的含氮量×6.25 凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础。 氨基酸的等电点（PI）的推导 * * 授课目的： 本章主要阐述蛋白质和氨基酸的主要功 能、性质以及蛋白质结构与其功能的关系。 授课时数： 4学时 第一章 蛋 白 质 蛋白质（protein）： 是由许多不同的氨基酸，按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。 肌红蛋白（一条） 胰凝乳蛋白酶（三条） 一、蛋白质的生物学意义 （1）.生命的结构物质： （2）. 酶类 （3）.在遗传信息的控制、细胞膜的透性、运动、运输、高等动物的记忆和识别等方面起重要作用； 二、蛋白质的化学组成 1、元素组成 ： 碳：50%－55% 氢：6%－8% 氧：20%－23% 氮：15%－17% 硫：0.3%－2.5% 此外，某些蛋白质还含有磷、铁、铜、钼、碘、锌等。 2.蛋白质的分类和基本结构单位 简单蛋白　－－－－　氨基酸 血红素、糖类、脂类、核酸、金属离子等． 水解 结合蛋白----- 氨基酸 水解 球状蛋白质（globular proteins） 纤维状蛋白质（fibrous proteins） 　　组成 对称性 基本结构单位 第一节 氨基酸 从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成。 一．氨基酸的基本结构和构型 二．氨基酸的分类 常见氨基酸 稀有氨基酸 非蛋白氨基酸 三．氨基酸的主要理化性质 １、氨基酸的结构通式 2、两个特殊氨基酸的化学结构式 3、氨基酸的构型 一．氨基酸的基本结构和构型 1、氨基酸的结构通式 　中性分子形式 H2N—Cα—H COOH R 氨基酸是具有氨基或亚氨基和羧基的有机分子。 +H3N—Cα—H COO- R 两性离子形式 除脯氨酸为亚氨基酸外，其它均为α—氨基酸。 除甘氨酸R为H，α—C不是手性碳外，其他的α—C原子都是不对称碳原子，因此具有旋光性（L—型、D型）。 甘氨酸 H2N—Cα—H COOH H 脯氨酸 HC COOH H2C H2C NH C H2 亚氨基 2、两个特殊氨基酸的化学结构式 氨基酸种类多，但构成蛋白质具有遗传密码的氨基酸只有20种，且都是L-型的氨基酸。 3、氨基酸的构型 根据R侧链极性和电荷的不同，分为 非极性氨基酸（8） 不带电荷极性氨基酸（7） 带负电荷极性氨基酸（2） 带正电荷极性氨基酸（3） 二．氨基酸的分类 1、常见的氨基酸（20） 组成蛋白质的常见氨基酸有20种，有遗传密码。 H3N- 2、稀有氨基酸:参加天然蛋白质分子组成的氨基酸，除了上述20种有遗传密码的基本氨基酸之外，在少数蛋白质分子中还有一些不常见的氨基酸，称为稀有氨基酸。 它们都是在蛋白质分子合成之后，由相应的常见氨基酸分子经酶促化学修饰而成的衍生物。 3、非蛋白氨基酸：决不参与蛋白质组成的氨基酸，呈游离态或结合态存在于细胞和组织中。 C NH2 COOH H R C COO－ NH3＋ R H 中性分子形式 两性离子形式 1、氨基酸的两性解离及等电点 　　氨基酸分子既含有酸性的羧基（－COOH），又含有碱性的氨基（－NH2）。其－COOH能放出质子（H＋），而变成－COO－；其－NH2能接受质子，而变成－NH3＋。因此，氨基酸是两性电解质。 三．氨基酸的主要理化性质 在中性水溶液或晶体中，氨基酸主要是以两性离子（兼性离子）的形式存在的。 溶液的pH值能影响氨基酸的解离： 等电点：当溶液处于某一特定pH时，氨基酸主要以两性离子存在，其净电荷为零，在电场中既不向正极也不向负极移动，这时溶液的pH值叫该氨基酸的等电点，用pI表示。 对氨基酸而言，等电点就是正负离子相等时的pH值。 处于等电点状态的氨基酸性质：溶解度最小，容易沉淀，净电荷为零，电场中不移动。利用这些性质可以分离制备某些氨基酸。