生科第一蛋白质化学.ppt

蛋白质化学 3、紫外吸收 芳香族氨基酸Trp、Tyr、Phe在紫外区280nm波长附近具有最大吸收峰。 蛋白质结构的主要层次 (1) ?-螺旋（?-helix） （2） β-折叠（β-pleated sheet） 超二级结构类型 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 3. 蛋白质的三级结构 肌红蛋白三级结构 4. 蛋白质的四级结构 血红蛋白四级结构 维持蛋白质分子构象的作用力a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键 不同生物来源的细胞色素c中不变的AA残基 5. 胶原蛋白的构象 特点： 是皮肤、肌腱、韧带、软骨、角膜的主要组成成分。 由原胶原蛋白分子组成。 原胶原蛋白分子由3条多肽链组成缆状结构的右手三股螺旋。每股多肽链为左手螺旋。 一级结构→二级结构→超二级→结构域→三级结构→四级结构 共价键 次级键 化学键 肽键 一级结构 氢键 二硫键 三、四级结构 疏水键 盐键 范德华力 （三）蛋白质分子中的共价键与次级键 二级结构 多肽链 + -HOH 甘氨酰甘氨酸 肽键 * 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽…… * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。 * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 肽分类、命名 N末端 C末端 牛核糖核酸酶 活性肽的生物功能 激素肽或神经肽都是活性肽，作为主要的化学信使，在沟通细胞内部、细胞与细胞以及器官与器官之间的信息方面起着重要作用。 （一）谷光甘肽（glutathione, GSH） （三）促肾上腺皮质激素（ACTH） 39肽，活性部位为第4~10位的7肽片段： Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly。 （四）脑肽 脑啡肽具有强烈的镇痛作用（强于吗啡），不上瘾。 Met-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Met Leu-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu β-内啡肽（31肽）具有较强的吗啡样活性与镇痛作用。 四、 蛋白质的结构(Structure) 不同的蛋白质结构 肽链数目 氨基酸组成 氨基酸排列顺序 不同的三维空间结构----构象（conformation） 一级结构 四级结构 二级结构 三级结构 primary structure secondary structure Tertiary structure quaternary structure 超二级结构 结构域 supersecondary structure Structure doman 一级结构: 指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。 维持一级结构稳定性的共价键（covalent bonds）： 肽键（peptide bond） 二硫键（disulfide bond） （一）蛋白质的一级结构(Primary structure) 肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。（…CONH…） 肽和肽键的形成 一级结构特点 具有方向性，N-端 C-端。 组成蛋白质的氨基酸单位不再是完整的AA，而是氨基酸残基（residue）。 －S－S－是连接肽链内或肽链间的主要桥键。 起着稳定肽链空间结构的作用，与生物活力有关。 肽键 N-端（H） C-端（OH） 书写多肽或蛋白质的肽链结构时，通常把肽链末端有-氨基的一端写在左边，称N-端或氨基末端（H），有-羧基末端的写在右边，称C-端或羧基末端（OH）。 HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His- Leu-Val- Glu- Ala- Leu- Tyr –Leu -Val-Cys-Gly Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH B链 1 5 7 10 15 19 20 21 25 30 HGly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnOH 1 5 10 20 15 A链 7 11 6 21 S S S S 例：牛胰岛素的化学结构 —S————S—— 要点：a. 测定蛋白质的分子量及其氨基酸组成。