生物化化学期末复习必备.doc

生化复习： 名词解释： Biochemistry（生物化学）：主要是应用化学的理论和方法来研究生命现象，阐明生命现象的化学本质。 Acidic amino acid酸性氨基酸:（天冬氨酸Glu，谷氨酸Asp）侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。 Basic amino acids碱性氨基酸:（组氨酸His，精氨酸Arg，赖氨酸Lys；）侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。 Neutral polar amino acids中性氨基酸: 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。 isoelectric point\ pI等电点：氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点. 蛋白质的一级结构（primary structure）：是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。（靠肽键维持） 蛋白质的二级结构(secondary structure)：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。(主要化学键：氢键) 蛋白质的三级结构(tertiary structure)：是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。（维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。） 蛋白质的四级结构（quaternary structure）：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。（维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。 ） 蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变。 DNA的变性(denaturation)：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变。 Tm：加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，melting temperature, Tm）。 分子杂交(hybridization);两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交(hybridization)。 探针（probe）：在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记。带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针（probe）。 限制酶，restriction enzyme：能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶，restriction enzyme）。 酶（enzyme）：是由活细胞产生的、能对特异底物进行高效率催化的生物催化剂，其化学本质是蛋白质。 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶(coenzyme)。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基(prosthetic group)。 酶的活性中心(active center):酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心(active center)。 同工酶(isoenzyme):在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。 别构调节(allosteric regulation)：某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。 生物物氧化(biological oxidation)：物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化(biological oxidation) 目前公认的氧化磷酸化的偶联机制是1961年由Peter Mitchell提出的化学渗透学说(chemios-motic hypothesis)：该学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔），从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。当质子顺浓度梯度回流时，这种形式的“势能”可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而合成ATP TCA循环：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱