生物无机化学(第二).ppt

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(二)、酶的国际系统分类法 酶的六大类: 氧化还原酶类(oxido-reductases) 转移酶类(transferases) 水解酶类(hydrolases) 裂合酶类(lyases) 异构酶类(isomerases) 合成酶类(ligases) 4. RNA的二、三级结构 除少数病毒(virus) 的RNA以外,大多数RNA分子都是单链。 RNA分子有局部双螺旋结构,它是由核苷酸链自身回折形成的。链的回折使可以配对的碱基A与U、G与C相遇形成氢键;碱基不能配对的链段形成突环。因此RNA的碱基组成没有严格规律,除了A、G、C、U之外,还有几十种稀有碱基。 (四) 核酸的金属配合物 1.核酸的可配位基团 核苷酸分子中的磷酸基 核苷酸分子中的碱基 核苷酸分子中的戊糖 都可以作为金属离子的配位基团。 碱基配位能力最强,戊糖的羟基最弱,磷酸基居中。 以碱基作为配位基团时,通常是嘧啶碱的N–3和嘌呤碱的N–7为配位原子。 计亮年等与瑞士巴塞尔大学H. Sigel 等对金属离子与核酸的相互作用开展合作研究时发现,虽然腺嘌呤N–1位置邻近的氨基会产生位阻效应, 但在一定的条件下, 金属离子可与其N–1配位。 2.与核苷酸作用的金属离子 主要有Ca2、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Ni2+和Zn2+,其中以Ca2+ 和Mg2+ 尤为重要。 在与ATP作用时, Ca2+ 、Mg2+只与磷酸基成键;而Cu2+、Mn2+、Ni2+、Zn2+ 则既与磷酸成键,又与腺嘌呤的N–7配位。 二价金属离子与ATP (ADP、AMP) 形成配合物的稳定常数顺序为: Cu (Ⅱ) Zn (Ⅱ) Co (Ⅱ) Mn (Ⅱ) Mg (Ⅱ) Ca (Ⅱ) Sr (Ⅱ) Ba (Ⅱ)。 3. 金属离子与ATP的磷酸基和腺嘌呤N–7配位的两种形式 1987年H. Sigel 首次报道Cu2+、Ni2+、Co2+和Cd2+等与ATP的磷酸基和腺嘌呤N–7配位时有两种形式——大螯合环内配位层 (macrochelated inner sphere) 和大螯合环外配位层(macrochelated outer sphere)。前者腺嘌呤N–7直接与M2+ 配位,而α–磷酸基通过H2O与金属M2+ 配位;后者腺嘌呤N–7通过H2O与金属M2+ 配位,而α,β,γ磷酸基直接与金属M2+ 配位。 三、酶,金属离子与酶的配合物 (一)、 酶的化学本质 酶是生物催化剂 酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂,或者 说,酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控 制的具有催化能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征:1.只能进行热力学上允许进行的 反应;2.可以缩短化学反应到达平衡的时间,而不改变反应的平 衡点;3.通过降低活化能加快化学反应速度。 2、酶的化学本质 1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶,证明其为蛋白质,并提出酶的本质就是蛋白质的观点。 由于酶的化学本质是蛋白质,因此酶和其他蛋白质一样,主要由氨基酸构成,具有一、二、三、四级结构,也具有蛋白质的各种理化性质。酶可以被蛋白酶(protease, proteinase )催化水解,受某些物理因素(加热、紫外线照射等)及化学因素(酸、碱、有机溶剂)作用而变性和失活(deactivation )。 1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme(核酶),以后Altman和Pace等又陆续发现了真正的RNA催化剂。 核酶的发现表明, 酶不一定都是蛋白质, 但大多数酶是蛋白质。 。 3、酶的组成 酶 单纯酶 结合酶 (全酶)= 酶蛋白 + 辅因子 辅因子 辅酶 :与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。 辅基 :与膜蛋白结合紧密的小分子有机物及其配合物。 金属离子 :金属离子作为辅助因子。 酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分,辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。 1. 氧化还原酶类:主要是催化氢的转移或电子传递的氧化还原反应。 AH2 + B(O2) A + BH2(H2O2,H2O) (1)脱氢酶类:催化直接从底物上脱氢的反应。 AH2 +B A +BH2(需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ) (2)氧化酶类 ①催化底物脱氢,氧化生成H2O2: AH2 + O2 A + H2O2(需FAD或FMN) 2AH2 + O2 2A + 2H2O ②催化底物脱氢,氧化生成H2O: (3)过氧化物酶 ROO +

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