第3章 蛋白质 食品化学.ppt

蛋 白 质 第3章 蛋白质 3.1 概述 3.2 氨基酸的物理化学性质 3.3 肽 3.4 蛋白质的结构和理化性质 3.5 蛋白质的变性 3.6 蛋白质的功能性质 3.7 蛋白质在食品加工和贮藏中的变化 3.8 食品中常见蛋白质 3.9 蛋白质新资源 3.1 概述 定义（protein） ：蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。 蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。蛋白质约占人体全部质量的18%。 蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，没有蛋白质就没有生命。 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 蛋白质是一类重要的营养素。 蛋白质是食品的主要成分，对食品的质构、风味和加工性状产生重大影响。 3.1 概述 3.1 概述 3）蛋白质分类 3.2 氨基酸 3.2.1 氨基酸的结构和分类（L-、D-；极性、非极性） 3.2.2 氨基酸的离解（等电点） 3.2.3 氨基酸的疏水性（维持蛋白质的高级结构） 3.2.4 氨基酸的光学性质 3.2.5 氨基酸的化学反应 3.2 氨基酸 氨基酸（amino acid） 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸 3.2.1 氨基酸的结构和分类 p46 3.2.1 氨基酸的结构和分类 3.2.1 氨基酸的结构和分类 3.2.1 氨基酸的结构和分类 3.2.1 氨基酸的结构和分类 氨基酸的物理化学性质 无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 3.2.2 氨基酸的酸碱性质 1 两性解离与等电点 氨基酸是两性电解质，羧基能电离成COO-和H+；氨基能接受质子。 氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值称为氨基酸的等电点pI（isoelectric point）。 3.2.2 氨基酸的酸碱性质 2 解离常数 解离式中K1和K2′分别代表α-碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。 3.2.3 氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性，是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。 氨基酸侧链疏水性的估计：氨基酸从乙醇转移到水中的自由能变化△G′(kJ/mol)。可通过在水和有机溶剂中的溶解度而测出。 3.2.3 氨基酸的疏水性 疏水性AA：为侧链具有高疏水性的氨基酸之总称。 氦基酸侧链的疏水性，是从各氨基酸的疏水性减去甘氨酸疏水性之值来表示（C.Tanford）。疏水性氨基酸有蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和丙氨酸。 疏水性氨基酸在蛋白质内部，由于其疏水的相互作用，而在保持蛋白质的三级结构上起作用（参见疏水结合）。另外在酶和基质、抗体和抗原间的相互作用等各种非共价键的分子结合方面，具有重要作用。 3.2.4 氨基酸的光学性质 3.2.4 氨基酸的光学性质 3.2.4 氨基酸的光学性质 由于大多数蛋白质含有这些氨基酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大吸收光在280nm处，因此能利用紫外分光光度计快速测定蛋白质含量。 3.2.5 氨基酸的化学反应 3.2.5 氨基酸的化学反应 3.2.5 氨基酸的化学反应 3.2.5 氨基酸的化学反应 3.2.5 氨基酸的化学反应 3.2.5 氨基酸的化学反应 与二硝基氟苯(DNFB)的 烃基化反应 黄色物质 N端AA分析（Sanger，1945） 起氮平衡作用：当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时， 摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。 转变为脂肪：氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解并放出能量. 产生一碳单位包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基 参与构成酶等： 氨基酸需要量:成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 氨基酸在食品工业的应用 3.2.8 氨基酸的制备 蛋白质水解（酸、碱、酶） 始于1820年，酸水解。 1866德国H·Ritthasen博士利用硫酸水解小麦面筋，分离出谷氨酸，此后用酸水解小麦面筋或大豆蛋白质生产谷氨酸 3.3 肽 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成