血浆铜蓝蛋白剖析.pptx

结构 金属配位环境 酶催化机理 生理功能 金属在生理功能中的作用;;结构;（Ceruloplasmin，or Caeruloplasmin）;铜蓝蛋白的结构模型, 经历了八聚体一四聚体一单链分子几个阶段;67KD为氨基末端，50KD为中间部分，19KD为羧基末端，在3条肽段之间起连接作用的氨基酸分别为精氨酸和赖氨酸。整条肽链上还有4条葡萄糖胺寡糖链。;看不见铜原子吧，哈;概述;然后，XXX网页上，这样写着。。。;在同样浓度下，铜蓝蛋白比铜的无机物的蓝色更深，最大吸收波长向短波方向移动，说明铜蓝蛋白更稳定。;结构与功能的浅析;铜所处的环境;The polypeptide chain is shown with its structural motif colour coded to highlight the different domains, six in ceruloplasmin. The copper atoms are depicted as spheres that are shown in yellow for the trinuclear cluster and in blue for the T1 sites.;The configuration of the six copper sites in human ceruloplasmin. The copper atoms are depicted as spheres and are shown as surrounded by their ligands. The location of the T1 sites in domains 2, 4 and 6 is noted as 2D, 4D and 6D, respectively. The dotted-line triangle highlights the similar inter-T1 copper distances;the six cupredoxin domains: domain 1, red domain 2, orange domain 3, yellow domain 4, green domain 5, blue domain 6 ,purple.;该分子有6个环状结构域，当中含有紧密结合的铜原子。 其中，三个铜离子在1,6号结构域的表面形成三核簇，并与其中氨基酸残基配位。 另三个铜原子在内部的结构域中形成单核中心。处于4号和6号结构域的Cu是T1型的——有4个配体：2个His，1个Met和1个Cys；而处于2号结构域的Cu有不同结构： Leu（Leu329）取代了Met。而亮氨酸残基没有配位原子。;亮氨酸残基不能与金属离子配位，所以在这个结构是3-协调T1区域，与底物结合时，底物会偏向另外两边。; T1区域不断地从底物上吸取单电子，并将其传递给三核簇，三核簇获得电子而把氧还原为水。 这种酶的催化机制基于多种形式的电子传递（ET）过程。 分子内的ET过程是看电子如何从T1区通过蛋白到达氧的结合部位。 通过这样的机制，这些蛋白可以安全地氧化一系列的底物而不释放自由基。 This structural motif, His-Cys-His, T1与三核簇间的电子转移通过这路径;If these additional T1 sites are involved in the activity of ceruloplasmin, for instance increasing electron capture from substrates, they could communicate with the trinuclear cluster either via the site of domain 6 or by an independent, though improbable, mechanism. （T1区对CP敏感，其中一个受到CP活动的影响，T1区会立即加快地抓取电子，T1区能通过D6部分与三核簇交流） In this context, the tricoordinate site of domain 2 is most intriguing.;The trinuclear cluster between domains 1 and 6, showing the water molecule attached to the type 2 copper.;此处小结;血浆铜蓝蛋白的主要作用是进行依赖铜离子的氧化反应， 反应时将二价铜离子还原成一价，而把铁离子由二价氧化成三价， 成为可以与运铁蛋白(transferrin)结合的型态。 Cu呈四配位，但形成的不是平面