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生化归纳总结 ：蛋白质结构与功能 颜色标记的含义：名词解释掌握 掌握 鄙人觉得也是重点 蛋白质是生物体中含量最丰富，功能最复杂的一类生物大分子。 组成：CHONS N≈16% 每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含量（g%） 一、氨基酸：蛋白质基本组成单位 组成人体蛋白质的氨基酸有20种 结构特点： （1）. 均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同 （2）α－碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外) α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外） 2、分类 非极性氨基酸：甘，丙，缬，亮，异亮，脯，甲硫 不带电荷的极性氨基酸：丝，苏，半胱，天冬酰胺，谷氨酰胺 芳香族氨基酸：色，酪，苯丙 带正电荷的碱性氨基酸：赖，精，组 带负电荷的酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 3.理化性质 (1).两性解离和等电点 氨基酸含有碱性α-氨基和酸性α-羧基，是一种两性电解质，具有两性解离特性。 等电点：氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值。pI=1/2（pK1+pK2）。除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于pH7 （2）紫外线吸收性质（常考） 芳香族氨基酸（色，酪，苯丙）在280nm有最大吸收峰 （3）茚三酮反应 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，根据蓝紫色化合物颜色深浅，对氨基酸定量分析。 二．肽 1.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合形成的键―CO―NH― 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺 肽单元：组成肽键的4个原子（C,H,O,N）和与之相邻的2个α碳原子位于的同一酰胺平面。 2.天然存在的活性肽：谷胱甘肽，多肽类激素及神经肽，抗生素肽 谷胱甘肽GSH（三肽） 组成：谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸 构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的γ-羧基 功能：体内重要还原剂，还原H2O2 蛋白质分子结构（下面表格熟记） 一级 二级 三级 四级 定义 蛋白质分子中所有氨基酸的排列顺序 指蛋白质分子中一段多肽链主链骨架原子的相对空间位置， 并不涉及到aa侧链R基团的构象。 一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，包含了主链构象和侧链构象的内容 指亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结构。 化学键 肽键（主），二硫键 氢键 次级键：氢键，离子键（主），盐键，范德华力 二硫键不属于次级键，但对蛋白质三级结构的稳定起重要作用。 离子键 不含共价键 一级结构；是其特异性空间结构和生物活性的基础。 分子伴侣： 分子伴侣（如热激蛋白）通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠 成天然构象或形成四级结构，在新生肽链的折叠和穿膜进入细胞器的 转位过程中起关键作用。 二级结构; 二级结构 α－螺旋结构 β－折叠结构 β-转角 无规卷曲 超二级结构 概念 由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象 肽键平面呈伸展的锯齿状排列 形成的结构 肽链出现180度回折的转角处结构 没有确定规律性的肽键构象 多肽链内顺序上相互邻近的二级结构在空间中折叠靠近，形成规则的二级结构聚集体。 处于二级 与三级之间。 特点 (1)以肽键平面为单位,以α－碳原子为转折盘旋形成右手螺旋 （2）每隔3.6个氨基酸残基上升一圈0.54nm，即每个氨基酸残上升0.15nm （3）氢键是稳定α－螺旋结构的主要因素。 （4）主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部 （1）相邻肽键平面的夹角为110 o，侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。 （2）由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接近垂直。 （1）常见于球状蛋白质分子表面. （2）第一个残基的C=O与第四个 残基的N-H形成氢键. （1）常见于球状蛋白 (2)为有序非重复结构 （3）作用为连接α－螺旋或β－折叠，形成简单模体。 常见组合：α－螺旋组合，β－折叠组合，α－螺旋β－折叠组合。 模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有其特征性的氨基酸序列，发挥特殊功能的超二级结构。典型模体：锌指结构 三级结构：决定了蛋白质的生物学功能 对于球状蛋白如球蛋白，肌红蛋白，由于亲水基多分布与分子表面，球状蛋白为亲水的。 结构域:一条肽链通过盘曲折叠,形成2 个或多个在空间上可以明显区分的折叠实体，各行使其功能的特定空间区域。 四级结构：亚基：蛋白质中含有两条或以上的肽链，每条肽链都具有完整三级结构。 蛋白质分类 根据分子组成：单纯蛋白质 结合蛋白质 根据形状与空间构象：纤维状蛋白 球状蛋白 蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。 协同效应：一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应。起促进作用为正协同（血红蛋