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生化归纳总结
:蛋白质结构与功能
颜色标记的含义:名词解释掌握 掌握 鄙人觉得也是重点
蛋白质是生物体中含量最丰富,功能最复杂的一类生物大分子。
组成:CHONS N≈16%
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)
一、氨基酸:蛋白质基本组成单位
组成人体蛋白质的氨基酸有20种
结构特点:
(1). 均为L-α氨基酸,各种aa的R侧链各不相同
(2)α-碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)
α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外)
2、分类
非极性氨基酸:甘,丙,缬,亮,异亮,脯,甲硫
不带电荷的极性氨基酸:丝,苏,半胱,天冬酰胺,谷氨酰胺
芳香族氨基酸:色,酪,苯丙
带正电荷的碱性氨基酸:赖,精,组
带负电荷的酸性氨基酸:天冬氨酸,谷氨酸
3.理化性质
(1).两性解离和等电点
氨基酸含有碱性α-氨基和酸性α-羧基,是一种两性电解质,具有两性解离特性。
等电点:氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等,分子所带的净电荷为零,此时溶液的pH值。pI=1/2(pK1+pK2)。除碱性氨基酸外,其余氨基酸的等电点均小于pH7
(2)紫外线吸收性质(常考)
芳香族氨基酸(色,酪,苯丙)在280nm有最大吸收峰
(3)茚三酮反应
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物,根据蓝紫色化合物颜色深浅,对氨基酸定量分析。
二.肽
1.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合形成的键―CO―NH―
氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺
肽单元:组成肽键的4个原子(C,H,O,N)和与之相邻的2个α碳原子位于的同一酰胺平面。
2.天然存在的活性肽:谷胱甘肽,多肽类激素及神经肽,抗生素肽
谷胱甘肽GSH(三肽)
组成:谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸
构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的γ-羧基
功能:体内重要还原剂,还原H2O2
蛋白质分子结构(下面表格熟记)
一级 二级 三级 四级 定义 蛋白质分子中所有氨基酸的排列顺序
指蛋白质分子中一段多肽链主链骨架原子的相对空间位置,
并不涉及到aa侧链R基团的构象。
一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布,包含了主链构象和侧链构象的内容
指亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局,不包括亚基本身的空间结构。
化学键 肽键(主),二硫键 氢键 次级键:氢键,离子键(主),盐键,范德华力
二硫键不属于次级键,但对蛋白质三级结构的稳定起重要作用。 离子键
不含共价键
一级结构;是其特异性空间结构和生物活性的基础。
分子伴侣:
分子伴侣(如热激蛋白)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠
成天然构象或形成四级结构,在新生肽链的折叠和穿膜进入细胞器的
转位过程中起关键作用。
二级结构;
二级结构 α-螺旋结构
β-折叠结构
β-转角
无规卷曲
超二级结构 概念 由肽键平面盘旋
形成的螺旋状构象
肽键平面呈伸展的锯齿状排列
形成的结构
肽链出现180度回折的转角处结构
没有确定规律性的肽键构象
多肽链内顺序上相互邻近的二级结构在空间中折叠靠近,形成规则的二级结构聚集体。
处于二级 与三级之间。 特点 (1)以肽键平面为单位,以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋
(2)每隔3.6个氨基酸残基上升一圈0.54nm,即每个氨基酸残上升0.15nm
(3)氢键是稳定α-螺旋结构的主要因素。
(4)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部
(1)相邻肽键平面的夹角为110 o,侧链R基团交错地分布在片层平面的两侧。
(2)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接近垂直。
(1)常见于球状蛋白质分子表面.
(2)第一个残基的C=O与第四个
残基的N-H形成氢键.
(1)常见于球状蛋白
(2)为有序非重复结构
(3)作用为连接α-螺旋或β-折叠,形成简单模体。 常见组合:α-螺旋组合,β-折叠组合,α-螺旋β-折叠组合。 模体:二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,具有其特征性的氨基酸序列,发挥特殊功能的超二级结构。典型模体:锌指结构
三级结构:决定了蛋白质的生物学功能
对于球状蛋白如球蛋白,肌红蛋白,由于亲水基多分布与分子表面,球状蛋白为亲水的。
结构域:一条肽链通过盘曲折叠,形成2 个或多个在空间上可以明显区分的折叠实体,各行使其功能的特定空间区域。
四级结构:亚基:蛋白质中含有两条或以上的肽链,每条肽链都具有完整三级结构。
蛋白质分类
根据分子组成:单纯蛋白质 结合蛋白质
根据形状与空间构象:纤维状蛋白 球状蛋白
蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。
协同效应:一个亚基与配体结合后,能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应。起促进作用为正协同(血红蛋
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