生化考研重点知识总结重点.doc

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生化考研重点知识总结 第一章 单糖 ①多糖与碘显色,至少需要的葡萄糖残基数:6 ②唾液淀粉酶激活剂:Cl- ③几个典型非还原糖:蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是: 第二章 油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数: ⑴油酸:1 ⑵亚油酸:2 ⑶亚麻酸:3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸: 亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白: ⑴CM:乳糜微粒,转运外源性三酰甘油酯 ⑵VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性三酰甘 油酯 ⑶LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇 ⑷HDL:高密度脂蛋白,转运外源性胆固醇 第三章 氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ⑴两特殊:Pro、Gly ⑵芳香:酪(Tyr)色(Trp/Try,吸光最强)苯(Phe) ⑶八种必需氨基酸:甲携来一本亮色书,Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ⑷侧链为羟基氨基酸:苏(Thr)丝(Ser)酪(Tyr) ⑸酸性氨基酸:天(Asp)谷(Glu)※对应两酰胺:Asn、Gln ⑹碱性氨基酸:赖(Lys)精(Arg)组(His) ⑺其它:丙氨酸(Ala) ②PI ⑴PI的计算:PI=(PK1+PK2)/2=(PK1+PKRCOOH)/2=(PK2+PKRNH2)/2 ⑵PH的计算:PH=PK1+Lg(R/R+)=PK2+Lg(R-/R) ⑶PH =7的水中溶蛋白,PH=6,则该蛋白PI6:蛋白溶后PH下降为6,表明蛋白的COOH电离出H+,则产生了R-,PH=6PI 时有R- ③蛋白二级结构 ⑴α螺旋:Sn=3.613,存在Pro时不形成α螺旋,右手螺旋 ⑵β折叠:同/反向,肽键中H与O成氢键,轴距0.35nm ⑶β转角:转角处为Gly ④超二级结构:无规卷曲、结构域 ⑤三级结构:作用力(二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力) ⑥蛋白结构分析 ⑴N端分析法:FDNB(Sanger)、PITC(Edman)、DNS-Cl(丹磺酰氯)、氨肽酶法 ⑵C端分析法:羧肽酶法、无水肼解法 ※羧肽酶A:不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键;羧肽酶B:能水解C端为Lys、Arg的肽键;C端倒数第二位是Pro时,A、B都不能水解 ⑶打开二硫键:还原法(巯基化合物,碘乙酸保护)、氧化法(过甲酸) ⑷专一切断:胰蛋白酶(Lys、Arg-COOH肽键);CNBr(Met-COOH肽键);胰凝乳蛋白酶(); ⑦显色反应 ⑴Follin酚:蓝色,酚基(Tyr)、吲哚基(Trp),组分(CuSO4+磷钼酸) ⑵Millon:红色,酚基(Tyr),组分(HgNO3+Hg(NO3)2) ⑶坂口反应:红色,胍基(Arg),组分(α萘酚,NaClO) ⑷黄色反应:黄色,芳香氨基酸,组分(浓HNO3) ⑸双缩脲反应:紫红色,肽键,多肽,组分(NaOH+CuSO4) ⑹乙醛酸反应:紫色,吲哚基(Trp) ⑧几种重要氨基酸 ⑴提供活性甲基的:S-腺苷Met ⑵形成N-糖肽键的:Asp ⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸:Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys ⑨蛋白分离纯化技术:透析、超滤;密度梯度离心;凝胶过滤;PI法、盐析、有机溶剂法;电泳、离子交换;吸附层析;亲和层析 ※凝胶过滤大分子先出,凝胶电泳相反:机理 △分子运动速度决定因素:大小、电荷量、形状 ※蛋白离子交换层析与洗脱: ※凝胶电泳三效应:电荷、分子筛、浓度效应 ⑩蛋白含量测定 ⑴测N:凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光 ⑵测M:沉降离心、凝胶过滤(凝胶排阻层析)、SDS ※凯氏定氮:HNO2反应,生成的N2中氨基酸占1/2 ⑾其它 ⑴分离二硫基的肽段可用:SDS ⑵几个主要氨基酸的PI值: ⑶几种重要蛋白: ⑷镰刀贫血病:Glu→Val,第6位 ⑸与烷化剂(碘乙酸)反应的氨基酸:Cys(半胱氨酸) 第四章 酶学 ①酶活化中心组成:结合部位、催化部位 ②计算:活力单位(IU、Kat)、比活力(IU/mg)、转化数/转化周期、米氏方程 ③各可逆抑制作用的动力学特点:Km、Vmax ※几个抑制作用:竞争抑制(丙二酸对琥珀酸脱氢酶);有有机磷(与丝氨酸羟基共价不可逆);CO、CN(作用于Cytaa3);不可逆抑制(重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO) ④酶促反应初速度与[E]、T有关 ⑤以“三点结合”模型作用的酶:甘油激酶 ⑥酶的专一性 ⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶: ⑵以O2为直接氢受体的氧化酶:VC氧化酶、细胞色素氧化酶 ⑦别构酶 ⑴两独立功能部位:活性中心、变构中心 ⑵动力学曲线:S型,其它为双曲线 ⑶具有效应:协同效应、变构效应 ※典型代表—血红蛋白:协同效应、波尔效应、变构效应 ⑧酶分离纯化 ⑴要求:纯化倍数高、回收率高 ※纯化倍数=比

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