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蛋白质的结构与功能 蛋白质的元素组成 蛋白质主要含有：碳（50％~55％）、氢（6％~8％）、氧（20％~30％）、氮（15％~18％）、硫（0~4％）。 在某些蛋白质中，还含有微量的磷、铁、铜、钼、碘、锌等元素 各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％，这是蛋白质元素组成的一个特点，是凯氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的依据。 蛋白质含量=蛋白氮含量×6.25（100/16） 氨基酸的等电点 :对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 天然蛋白质中的所有氨基酸都是L-型氨基酸 蛋白质的结构 蛋白质的一级结构是指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序。 二面角：Cα原子位于相邻二个肽平面的交线上，Cα原子上的Cα-N和Cα-C键都是单键。肽平面1可以围绕Cα-N单键旋转，其旋转的角度用Φ表示；肽平面2也可以围绕Cα-C单键旋转，其旋转的角度用Ψ表示。由于Φ和Ψ这二个转角决定了相邻二个肽平面在空间上的相对位置，因此，习惯上将这二个转角称为二面角。二面角决定多肽链主链骨架的构象。 蛋白质的二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上，某些肽段借助氢键进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。 蛋白质二级结构的主要类型：α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲。 α螺旋(α-helix) ①每一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋上升，每个氨基酸残基沿轴旋转100°。 ②每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。 ③相邻螺圈之间形成链内氢键。即每个肽单位的亚氨基氮原子与其前的第四个肽单位的羰基氧原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α-螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，α-螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。 ④与α-碳原子相连的R侧链，位于α-螺旋的外侧。 β折叠 二条β-折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β-折叠片。 侧链垂直于折叠片的平面，并交替从平面上下两侧伸出。 两条肽链间或一条肽链的两条肽段间通过羰基氧原子和亚氨基的氮原子形成氢键来稳定结构。 超二级结构：相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β折叠）组合在一起，形成有规则的、空间上能够辨认的二级结构的组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构 常见的超二级结构有αα、ββ、βαβ等3种组合形式 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成为相对独立、近似球形的三维实体称为结构域（structure domain），是三级结构的局部折叠区。 结构域之间常常只有一段肽链相连，形成所谓“铰链区”，使结构域容易发生相对运动。结构域之间的这种柔性有利于如酶和抗体活性的发挥。 蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。 三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。 维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的特定三维结构（构象）称为蛋白质的四级结构。 涉及亚基的种类、数目和亚基的空间排布，包括亚基间的接触位点和相互作用关系，但不包括亚基本身的构象。 一级结构与同源蛋白质的物种差异和生物进化 在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质，称为同功能蛋白质。 它们的氨基酸序列具有明显的相似性，这种现象称为序列同源，有明显序列同源的蛋白质，也称同源蛋白质。 同源蛋白质结构的种属差异与保守性 （1）同源蛋白质中完全相同的氨基酸残基，称不变残基，它们决定了蛋白质的空间结构与功能。 （2）有相当大变化的氨基酸残基，称为可变残基，它们的差异体现了种属特异性。 因此，对不同生物来源的同功能蛋白质的一级结构进行比较研究：可以帮助我们了解哪些氨基酸对其活性是重要的，哪些是不重要的；可为生物进化提供新的可靠依据。 分子病：是指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。 蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，即净电荷为零，在直流电场中，既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时，溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。 蛋白质的变性与复性 变性 ：天然蛋白质因物理因素或化学因素的影响，破坏了蛋白质内部的次级键，分子构象发生变化，从有序而紧密的结构变为无序结构，致使蛋白质的理