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第三章酶Enzyme 第一节酶的概念、命名和分类 目前将生物催化剂分为两类: 酶、非酶生物催化剂。 核酶(ribozyme)：具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。 酶学研究历史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 1850年，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 一、概念 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。 系统命名法：分类号 EC:1. 1. 1. 27 EC ---- enzyme commission 1. ---- 类 （氧化还原酶类） 1. ---- 亚类 1. ---- 亚-亚类 27. ---- 亚-亚类中的排序 第二节酶的化学本质与结构 一、酶的化学组成 单纯酶（simple enzyme） 结合酶（conjugated enzyme） *各部分在催化反应中的作用 酶蛋白决定反应的专一性 辅助因子决定反应的种类与性质 二、酶蛋白的结构 单体酶(monomeric enzyme)：仅由单一肽链组成的具有完全催化活性的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶复合体(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 第三节酶的特性 一、酶的理化性质 参阅蛋白质相关章节 二、酶的催化作用 酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速度 中间产物学说 酶底物复合物ES E+S ES E+P （一）具有极高的催化效率 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 （四）酶具有高不稳定性 酶的本质是蛋白质而大多蛋白质不稳定如：其在强酸或碱条件下易变性等 第四节酶的结构和功能 活性中心内的必需基团 二、酶原与酶原的激活 第五节酶的专一性 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种。包括旋光异构特异性；几何异构特异性 1、绝对特异性 　　酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。 　　如： 2、相对特异性 　　酶作用于一类化合物或一种化学键。 　　如： 1、锁钥学说 2、诱导契合假说 第六节 酶的作用机制 1. 邻近效应与定向排列 2、底物形变与诱导契合 3、酸碱催化4、活性部位微环境 第七节酶的分离纯化和活力测定 一、酶的分离纯化 基于酶是具有生物活性的蛋白质，在分离过程中应该注意哪些问题？？ 二、酶活性测定 酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。 2、酶活力单位 3、比活力 指酶的比活性，即每毫克蛋白质所含的酶活力单位数。 酶活力（U/ml） 比活力= 蛋白质浓度（mg/ml） 比活力越高，酶制剂越纯。 4、酶的转换数 常用酶的转换数来表示酶的催化效率。 在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或者每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。 第八节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度