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9免疫学基础:免疫球蛋白
* 第3章免疫学基础 第4节 免疫球蛋白 一、抗体与免疫球蛋白的概念 二、免疫球蛋白的分子结构 三、免疫球蛋白的生物学活性 四、各类免疫球蛋白的特性与功能 五、免疫球蛋白的异常 惠州卫生职业技术学院 廖奔兵 科学出版社卫生职业教育出版分社 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 一、抗体与免疫球蛋白的概念 抗体(Ab)是机体受抗原物质刺激后所产生的,能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白。 免疫球蛋白(Ig)是指具有抗体活性的球蛋白和无抗体活性的而在化学结构上与抗体相似的球蛋白。 抗体是免疫球蛋白,而免疫球蛋白不一定是抗体。 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 二、免疫球蛋白的分子结构 (一)基本结构 由两对相同的多肽链通过二硫键连接组成的基本结构。长的一对为重链(H链),短的一对为轻链(L链),而两条轻链则通过二硫键连接在重链一端的两侧,这种结构称为单体。 从连接轻链的一侧算起,重链的1/4与轻链的1/2为可变区(V),重链的3/4与轻链的1/2为称恒定区(C) 图3-12 免疫球蛋白基本结构 重链(H链) 链 轻链(L链) 端 氨基端(N端) 羧基端(C端) 区 可变区(V区) 恒定区(C区) 免疫球蛋白的结构 S–S S–S S–S 铰链区 S–S N端 可变区 C端 L H 恒定区 二硫键 科学出版社卫生职业教育出版分社 * * 科学出版社卫生职业教育出版分社 根据重链恒定区氨基酸排列顺序的不同(即免疫原性不同),可将Ig分为:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE等五类。 图3-13五类免疫球蛋白结构示意图 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 (二)免疫球蛋白的功能区 1.组成 大约每110个氨基酸的残基通过二硫键组成一个环肽,称为一个功能区。 2.功能 Ig可分为:VH、VL,CH1、CL,CH2,CH3(或CH4)等四个功能区。 图3-12 免疫球蛋白基本结构 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 (1)VH、VL :是抗原特异性结合的部位,可与相应抗原结合。 (2) CH1、CL :是重链和轻链连接部位,是遗传标志的所在。 (3)CH2(或CH4) :有补体的结合部位,可激活补体,结合葡萄球菌A蛋白,穿过胎盘等功能。 (4)CH3(或CH4) :有亲细胞性,能使Ig固定于组织或细胞表面。 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 3.绞链区 在CH1与CH2之间能自由折叠旋转故称绞链区。当与抗原结合后随着展开旋转,从而改变了Ig的空间构象,使Ig由T形变为Y形,暴露出补体的结合部位,为激活补体创造条件。 图3-14 免疫球蛋白空间构象变化示意图 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 (三)免疫球蛋白的水解片段 木瓜蛋白酶水解IgG,可得三个片段,其中两个相同的Fab段和一个Fc段。 Fab段具有结合抗原的能力(即抗体活性),故为抗原结合片段。 Fc段无抗体活性,但具有CH2和CH3(或CH4)功能区的功能。 图3-15 免疫球蛋白的水解片段 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 用胃蛋白酶水解,可得一个近Fab的双体称为F(ab′)2,和一个PFc′。 对Ig水解片段的研究,不仅对阐明Ig的结构和生物学特性有重要理论意义,而且对制备免疫制品和医疗实验也具有实际意义。 图3-15 免疫球蛋白的水解片段 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 三、免疫球蛋白的生物学活性 1.结合抗原 各类Ig都能与相应抗原发生特异性结合。 2.激活补体 IgG和IgM类抗体与抗原结合后可补体激活。 3.结合细胞上的Fc受体 Fc段的CH3(或CH4)可与一些细胞结合,表现出调理作用、ADCC或超敏反应。 4.穿过胎盘与黏膜 只有IgG才能通过胎盘。 IgGFc段与Fc受体结合后介导的调理作用 细菌 抗体FC段与吞噬细胞FC受体结合 抗体 抗原抗体结合 吞噬细胞吞噬抗原抗体复合物 吞噬细胞消化细菌排出残渣 科学出版社卫生职业教育出版分社 * ADCC作用 靶细胞 靶细胞 抗体 靶细胞溶解 杀伤细胞 杀伤细胞FC受体与抗体的FC段结合 科学出版社卫生职业教育出版分社 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 * * 科学出版社卫生职业教育出版分社 四、各类免疫球蛋白的特性与功能 1.IgG 主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成,含量最多,占血清Ig总量的75%~80%,在抗感染免疫中起重要作用。同时也是唯一能通过胎盘的Ig,IgG在血清中分解缓慢,半衰期较长(16-24天)。 * 科学出版社卫生职业教育出版分社 2.IgA 分血清型和分泌型,占血清Ig总量的10~20%。 血清型IgA主要以单体为主,在血清中具有中和病毒、调理吞噬等免疫作用。 分泌型IgA(SIgA)以双倍体存在,主要存在于泪液、唾液、初乳、胃肠液、呼吸道及泌尿生殖道
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