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1.2营养基础——蛋白质详解
1.2蛋白质 a 蛋白质的化学(元素)组成 单纯蛋白质的元素组成为碳50~55%、氢6%~7%、氧19%~24%、氮13%~19%,除此之外还有硫0~4%。有的蛋白质含有磷、碘。少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。由于体内组织的主要含氮物是蛋白质,因此,只要测定生物样品中的氮含量,就可以按下式推算出蛋白质大致含量。 每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量(克%) b 蛋白质的结构组成 1.蛋白质的基本组成单位——氨基酸 2.蛋白质分子中氨基酸的连接方式 3.蛋白质的空间结构 1.蛋白质的基本组成单位——氨基酸 组成蛋白质的氨基酸按结构分为20种,这20种氨基酸在体内能参与蛋白质合成,都是人体所不可缺少的。其中异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、组氨酸(表2-1)9种,在体内不能自行合成,或合成速率不能满足机体需要,必须由食物供给。这些氨基酸称为必需氨基酸。9种中的组氨酸是婴幼儿必需氨基酸,婴儿缺乏时患湿疹。其余11种在体内能自行合成,称为非必需氨基酸。但是半胱氨酸和酪氨酸在体内能分别由蛋氨酸和苯丙氨酸合成,这两种氨基酸如果在膳食中含量丰富,则有节省蛋氮酸与苯丙氨酸两种必需氨基酸的作用,因此有时称为半需氨基酸。 氨基酸结构见下图: 2.蛋白质分子中氨基酸的连接方式 在蛋白质分子中,氨基酸之间是以肽键相连的。肽键就是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的键。 3.蛋白质的空间结构 (一)蛋白质的一级结构 (二)蛋白质的二级结构 (三)蛋白质的三级结构 (四)蛋白质的四级结构 (四)蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序,也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序,通过肽键连接起来,成为多肽链,故肽键是蛋白质结构中的主键。 迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定,如胰岛素,胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。 蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构,成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性,决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点,首先在于其肽链的氨基酸序列,由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链,侧链基团的理化性质和空间排布各不相同,当它们按照不同的序列关系组合时,就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。 例如: 胰岛素的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链部分的构象。 它包括:α-螺旋 ,β-片层,β-转角三种结构 α-螺旋 α-螺旋的结构特点 (1)多个肽键平面通过α-碳原子旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 (2)主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,相当于0.54nm。 (3)相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健,即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键,这是稳定α-螺旋的主要键。 β-片层结构 β-片层结构特点 ①是肽链相当伸展的结构,肽链平面之间折叠成锯齿状,相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。 ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与H梄形成氢键,使构象稳定。 ③两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的,后者是反方向的。β-片层结构的形式十分多样,正、反平行能相互交替。 ④平行的β-片层结构中,两个残基的间距为0.65nm;反平行的β-片层结构,则间距为0.7nm。 β-转角 蛋白质的三级结构 蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构 具备三级结构的蛋白质从其外形上看,有的细长(长轴比短轴大10倍以上),属于纤维状蛋白质,如丝心蛋白;有的长短轴相差不多基本上呈球形,属于球状蛋白质,如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白,球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部,而亲水基则多分布在分子表面,因而球状蛋白质是亲水的,更重要的是,多肽链经过如此盘曲后,可形成某些发挥生物学功能的特定区域,例如酶的活性中心等。 肌红蛋白的三级结构和丙糖磷酸异构酶的三级结构图 蛋白质三级结构中某些次级键 蛋白质的四级结构 具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质,其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构。其中,每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位
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