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肌红蛋白的结构和功能 抹香鲸肌红蛋白的结构 辅基血红素 血红蛋白 酶和底物的结合机理 结构蛋白质 胶原蛋白 原胶原的结构模型 腱的分级结构 鼠尾腱的应力－应变曲线 肠壁（胶原）的分级结构 肠的应力－应变曲线 胶原的生物降解 角蛋白 化妆品 —头发护理品 护发素 羊毛的应力－应变曲线 弹性蛋白 弹性蛋白功能的机理 横纹肌的分级结构 结构蛋白质组装的规律 * 肌红蛋白的X－射线晶体学分析分三个阶段完成 分辨率为0.6nm，可辨认出肌红蛋白分子多肽主链的折叠和走向； 分辨率达到0.2nm水平，可辨认出分子的侧链基团； 分辨率为0.14nm，可辨认出分子中除H原子以外几乎所有原子的空间位置。 蛋白质的空间结构一般是通过由X－射线测定其晶体来确定。 肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质，它由一条多肽链和一个血红素辅基构成，分子量为16700，含153个氨基酸残基。它和血红蛋白的亚基在氨基酸顺序上具有明显的同源性，它们的构象和功能也十分相似。 一约30nm长的肽链，以相当大的角度，分两层盘曲成4.5nm?3.5nm?2.5nm的扁圆盘，肽链的盘曲是不对称的，血红素位于扁圆盘的空穴中。 Val- Leu- Ser- Glu- Gly- Glu- Try- Gln- Leu- Val- Leu- His- Val- Try- Ala- Lys- Val- Glu- Ala- Asp- Val- Ala- Gly- His- Gly- Gln- Asp- Ile- Leu- Ile- Arg- Leu- Phe- Lys- Ser- His- Pro- Glu- Thr- Leu- Glu- Lys- Phe- Asp- Arg- Phe- Lys- His- Leu- Lys- Thr- Glu- Ala- Glu- Met- Lys- Ala- Ser- Glu- Asp- Leu- Lys- Lys- His- Gly- Val- Thr- Val- Leu- Thr- Ala- Leu- Gly- Ala- Ile- Leu- Lys- Lys- Lys- Gly- His- His- Glu- Ala- Glu- Leu- Lys- Pro- Leu- Ala- Gln- Ser- His- Ala- Thr- Lys- His- Lys- Ile- Pro- Ile- Lys- Tyr- Leu- Glu- Phe- Ile- Ser- Glu- Ala- Ile- Ile- His- Val- Leu- His- Ser- Arg- His- Pro- Gly- Asn- Phe- Gly- Ala- Asp- Ala- Gln- Gly- Ala- Met- Asn- Lys- Ala- Leu- Glu- Leu- Phe- Arg- Lys- Asp- Ile- ala- Ala- Lys- Try- Lys- Glu- Leu- Gly- Tyr- Gln- Gly 抹香鲸肌红蛋白的X－射线衍射图 肌红蛋白的三级结构，根据0.2nm分辨率的资料分析所得 八个螺旋段大体上组成两层，构成肌红蛋白的单结构域。拐弯处有1～8个残基组成（C－末端也有一段5残基）的松散肽链。肌红蛋白中四个Pro残基各自处在一个拐弯处或螺旋的端部；处在拐弯处的残基还有Ser, Ile等（其侧链的形状或体积不利于形成 ?－螺旋）。肌红蛋白的整个分子显得十分致密，内部只有一能容纳四个水分子的空间。含亲水基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的外表面，正好与水分子结合，使肌红蛋白成为可溶性蛋白质；疏水侧链的氨基酸残基几乎全部被埋在分子的内部，不与水接触。 某些 ?－螺旋部分不是很标准，如A和E段，就不是完全直的 ?－螺旋；C和G部分，由于侧链与主链骨架之间的相互作用，使得某些氢键遭到破坏。 0.2nm分辨率的水平上可看到肌红蛋白分子的二级结构。多肽链中，约80％的氨基酸残基处于?－螺旋区内，其余的组成无规线团。整个肽链有长短不一的八个螺旋区，最长的含23个残基，最短的7个残基，分别被命名为A、B、C、??????H，其各种参数与Pauling提出的?－螺旋模型十分一致。这里N与最末的C表示N－和C－末端，因此各残基除了有一套从N－端开始计算的顺序号码外，还按在各螺旋段中的位置另外给出编号，如93位His又编为F8，表示该His在螺旋F的第8位置上。 血红素结构和血红素Fe2+的配位关系 Fe2+有六个配位键，四个与平面卟啉分子（四个吡咯环）的N结合配位，另两个（与卟啉面垂直）之一与93位上的His(F8)残基的咪唑环N配位，最后一个处于“开放”状态，能与O2可逆地结合。64位His(E7)就在它的附近，中间的空隙恰好容纳一个O2分子。血红素与蛋白质结合后，其