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第二章 蛋白质 Protein 一、蛋白质的生物学意义 1. 催化作用—酶 2. 运输工具—膜外周蛋白和内在蛋白 3. 运动功能—肌球蛋白和肌动蛋白 4. 防御作用—抗体、干扰素 5. 结构成分—角蛋白、胶原蛋白 6. 调节、控制遗传信息的传递和表达 7. 是人的食物和营养 二、蛋白质的组成元素 三、蛋白质的分类 1、依据蛋白质的外形分类 球状蛋白质：globular protein 溶解性较好，能形成结晶。 纤维状蛋白质：fibrous protein 可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。 2、依据蛋白质的组成分类 简单蛋白(simple protein) ——?-氨基酸组成的肽链 可根据理化性质及来源分为 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白等 结合蛋白(conjugated protein) 由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成 可按其辅基的不同分为: 色蛋白、糖蛋白、核蛋白、 脂蛋白（血清?-，?-脂蛋白等） 蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解. 牛胰脏核糖核酸酶蛋白分子氨基酸组成 A、地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有20种 , 除了脯氨酸外，都是α-氨基酸。 什么是α-氨基酸？ C-C-C-C-COOH γβα C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 C-C-C (NH2)- C - COOH β-氨基酸 C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸 B. 除了甘氨酸外，都具有旋光性（+、-） 和光学异构体（D－型、L－型）； C. 除了甘氨酸外，蛋白质水解后的所有 α-氨基酸都是L－型的。 2.氨基酸的分类 按侧链R基的化学结构可分为脂肪族氨基 酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸和杂环亚氨 基酸； 按侧链R基的极性可分为非极性氨基酸、 极性氨基酸（不带电荷氨基酸、酸性氨 基酸和碱性氨基酸）； 从营养学角度又可分为必需氨基酸和非 必需氨基酸。 非极性、脂肪族氨基酸 非极性、芳香族氨基酸 极性不带荷电氨基酸 带正荷电氨基酸（碱性氨基酸） 带负荷电氨基酸（酸性氨基酸） 小 结 按R基的化学结构分: 脂肪族氨基酸-Gly、Ala 、Val Leu 、Ile 、Met 、Cys 、Ser 、 Thr；Glu 、Gln 、Asp 、Asn； Lys 、Arg. 芳香族氨基酸-Phe 、Tyr. 杂环氨基酸-His 、Trp. 杂环亚氨基酸-Pro. 按R基的极性分: 非极性氨基酸-Gly、Ala 、Val 、Leu 、 Ile 、Phe 、Met 、Pro 、Trp. 极性不带电荷氨基酸-Ser 、Thr 、Tyr 、 Gln 、Asn 、Cys. 极性带正电荷氨基酸-His（咪唑基）、 Lys（ε-氨基）、Arg（胍基）. 极性带负电荷氨基酸-Glu 、Asp. 从营养学角度分: 必需氨基酸：Thr、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Lys、Met. 半必需氨基酸：Arg、His. 3.不常见的蛋白质氨基酸 在某些蛋白质中存在少数不常见的氨基酸，这称为不常见的或稀有的蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸经化学修饰而来的，其中有4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、ε- N-甲基赖氨酸、磷酸丝氨酸和磷酸精氨酸等。 4.非蛋白质氨基酸 除了参与蛋白质组成的20种氨基酸外，迄今发现150多种其他氨基酸（称非蛋白质氨基酸）。 这些氨基酸大都是α－氨基酸的衍生物，有些是β、γ或δ－氨基酸，有些是D－型氨基酸，例如鸟氨酸、胍氨酸、β－丙氨酸、D－谷氨酸等。 这些氨基酸有些是代谢中间产物，有些是结构成分。 5.氨基酸重要的理化性质 （1）物理性质 无色晶体，熔点很高，在水中溶解度 差异很大，溶于稀酸或稀碱，不溶于 有机溶剂；具有旋光性和光吸收。 氨基酸的旋光性 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个不对 称?-碳原子（asymmetric）或手性中 心（chiral center），因此都具有 旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物 理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重 要依据 氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有