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3酶化学 一、名词解释 辅酶：与酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除去。 辅基：是以共价键和酶蛋白结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开。 酶的活性中心：（或称活性部位）是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。 酶的必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团。 同工酶：指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 核酶：是对RNA有催化活性的RNA。 变构酶：一种调节酶，经与一种或几种代谢物结合后，能改变其催化活性。 二、填空 1、全酶由酶蛋白和辅因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅因子起传递电子、原子或化学基团的作用。 2、辅因子包括辅酶，辅基和金属离子等。其中辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去。 3、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶（具有催化能力的RNA）而共同获得1989年的诺贝尔奖 化学奖 。 4、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。 5、酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 6、酶反应的温度系数Q10一般为1～2。 7、酶促动力学的双倒数作图 Lineweaver-Burk作图法 ，得到的直线在横轴上的截距为（），纵轴上的截距为（）抑制剂不改变酶反应的Vm抑制剂不改变酶反应的Km值。酶的活性中心是指酶分子： A上的几个必需基团B、与底物结合的部位C、结合底物并发挥催化作用的部位 D中心部位的一种特殊结构E、催化底物变成产物的部位 当酶促反应 v 80%Vmax时，[S] 为Km 的倍数是： A4 B、5 C、10 D、40 E、80 3、酶的竞争性抑制剂的动力学特点是A、Vmax和Km都不变B、Vmax不变，Km↓C、Vmax↑，Km不变D、Vmax↓，Km不变E．Vmax不变，Km↑ 同工酶的特点是： A．催化同一底物起不同反应的酶的总称B．催化的反应及分子组成相同，但辅酶不同的一组酶 C．催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶D．多酶体系中酶组分的统称 E．催化作用、分子组成及理化性质均相同，但组织分布不同的一组酶 别构效应剂与酶的哪一部位结合： A．活性中心以外的调节部位B．酶的苏氨酸残基C．酶活性中心的底物结合部位D．任何部位E．辅助因子的结合部位 NAD+在酶促反应中转移 A、氨基 B、氢原子 C、氧原子 D、羧基 9、FAD或FMN中含有哪一种维生素？ A、尼克酸 B、核黄素 C、吡哆醛 D、吡哆胺 10、利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？ A、在反应的初速度阶段，E+P→ES可以忽略 B、假设［S］ ［E］，则［S］-［ES］≈［S］ C、假设E+S→ES反应处于平衡状态 D、反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等 11、酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在其分子中哪个氨基酸残基上? A、Phe B、Cys C、Lys D、Trp E、Ser 12、如按Lineweaver-Burk方程作图测定Km和Vmax时，X轴上实验数据应示以 A、1／Vmax B、Vmax C、1／[S] D、[S] E、Vmax／[S] 13、大肠杆菌天冬氨酸转氨甲酰酶别构抑制剂是 A、ATP B、CTP C、UTP D、ADP E、GTP 14、下列哪一项不是Km值的意义? A、Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶 B、Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小、亲和力越大 C、Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 D、用Km值可以选择酶的最适底物 E、比较Km值可以估计不同酶促反应速度 15、有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基 E、氨基 16、某种酶活性需以-SH为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是： A、Cys B、GSH C、尿素 D、离子型去污剂 E、乙醇 17、丙氨酸氨基转移酶的辅酶是： A、NAD＋ B、NADP＋ C、磷酸吡哆醛 D、烟酸 E、核黄素 C 18、含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是 A、传递电子，原子和化学基因的作用 B、稳定酶蛋白的构象 C、作为酶活性中心的一部分 D、决定酶的专一性 E、提高酶的催化活性 19、关于变构酶的结构特点的错误叙述是 A、有多个亚基组成 B、有与底物结合的部位