第七章-蛋白质基分解.ppt

7.2 大豆蛋白 变性：当大豆蛋白质受到外界各种因素的作用时，维持其高级结构的氢键或次级键遭到破坏，其分子原有的特殊构象发生转变，从而导致蛋白质的物理、化学及生物学特性发生变化，即大豆蛋白质的变性。蛋白质变性后最显著的特征是溶解度降低，因而测定其溶解度即可以衡量蛋白质的变性程度。 吸水和保水性：所谓吸水性是指干燥蛋白质在一定温度下达到水分平衡时的含水量。保水性是指离心分离后蛋白质中残留的水分含量。大豆蛋白的吸水性和保水性除与自身结构特征有关外，还与所处环境的pH值有关。 7.2 大豆蛋白 凝胶性：凝胶性是指蛋白质形成胶体状结构的好坏程度。凝胶的形成伴随着蛋白质的变性。蛋白质凝胶形成的先决条件是蛋白质分子、分子束或者聚集体之间以及蛋白质和水分子之间的相互作用使体系形成三维网络结构。 乳化性和起泡性：大豆蛋白质是表面活性剂，能使水和油的表面张力降低，还能降低水与空气的表面张力，使之发生乳化。大豆蛋白的乳化性有两种作用，一是促进油-水型乳状液的形成，二是使乳状液稳定。大豆蛋白质的分散液在搅拌时会形成泡沫，使体积增大。这种泡沫主要是由许多空气小滴被一层表面活化的可溶性蛋白薄膜包裹着的群体所形成，它降低了空气和水的表面张力。 7.2 大豆蛋白 （4）大豆蛋白的改性 物理改性 机械处理、挤压、冷冻、加热、辐射、超声波处理 化学改性 （1）酸、碱、盐作用下的改性 （2）酰化改性 （3）磷酸化改性 （4）蛋白质的交联 酶法改性 7.2 大豆蛋白 （5）大豆蛋白的应用 大豆蛋白塑料 1）小分子增塑的大豆蛋白塑料--水、甘油、多羟基醇 2）大豆蛋白/高分子共混塑料—天然高分子、合成高分子 3）化学改性大豆蛋白塑料--交联、酰化、引入-NCO 胶黏剂 膜材料 纤维材料 生物医用材料 7.3 蚕丝蛋白 （1）蚕丝蛋白的来源 蚕丝来源---蚕 蚕：蚕蛾科昆虫的一种。幼虫成熟后吐丝做茧，在茧里变成蛹，蛹变成蚕蛾。有家蚕、柞蚕、蓖麻蚕等多种。蚕丝是织绸缎的原料。 7.3 蚕丝蛋白 7.3 蚕丝蛋白 （2）蚕丝的组成 蚕丝主要由丝素和丝胶两部分组成，丝素和丝胶都是蛋白质，它们占茧丝总重量的90%以上，此外还含有少量的无机物、脂腊、色素和碳水化合物等。 丝素 丝胶 脂腊、色素 无机物 桑蚕丝 70~80 20~30 0.6~1.0 0.7~1.7 柞蚕丝 79.6~81.3 11.9~12.6 0.9~1.4 1.5~2.3 蓖麻蚕丝 80.2 15.5 1.5 2.7 几种蚕丝的组分含量 7.3 蚕丝蛋白 丝素蛋白的组成 丝素蛋白是蚕丝中主要的组成部分，约占蚕丝总质量的70%以上。 丝素蛋白中包括18种氨基酸，其中较为简单的甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸约占总组成的85%，三者的摩尔比为4:3:1，并且按一定的序列结构排列成较为规整的链段，这些链段大多在丝素蛋白的结晶区域；而带有较大侧基的苯丙氨酸，酪氨酸、色氨酸等主要存在于非晶区域。 丝素蛋白中，带亲水基团的丝氨酸、酪氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、赖氨酸和精氨酸等约占氨基酸重量的30%，酸性氨基酸多于碱性氨基酸。 7.3 蚕丝蛋白 丝素蛋白的结构 关于丝素蛋白的分子链是由单一分子链组成还是由两个或两个以上亚单元连接而成，目前尚无定论。 丝素蛋白的聚集态结构由结晶态和无定形态两部分组成，其中结晶区占纤维总量的50%~60%。 丝素蛋白分子链主要包括三种构象：无规线团、?-螺旋和?-折叠链结构。它有三种结晶，分别为Silk I （?-螺旋和?-折叠构象交替堆积而成，正交晶系）、Silk II（由“丙氨酸-甘氨酸”重复单元形成，正交晶系）和Silk III（聚甘氨酸的三螺旋构象，六边形晶系）。 7.3 蚕丝蛋白 丝胶蛋白的组成及结构 丝胶蛋白包在丝素蛋白的外部，约占蚕丝总质量的25%左右，它可以溶解于热水中。丝胶蛋白的氨基酸组成与丝素蛋白相仿，但各氨基酸的含量却明显不同。 丝胶蛋白在丝素蛋白的外围呈层状分布，按照在水中溶解速度的差异，由外向内依次分为丝胶I、丝胶II、丝胶III和丝胶IV。 丝胶I为非结晶物质，而丝胶II、III、IV则为结晶物质，丝胶II和丝胶III具有不同的结晶结构。 丝胶蛋白分子的构象呈现复合螺旋和?-折叠的混合形式，其中?-折叠约占23.3%~35.6%，并且难溶的丝胶级分中，?-折叠的比例较高。 7.3 蚕丝蛋白 （3）蚕丝蛋白的性质 物理性质 蚕丝的应力-应变曲线中存在着明显的屈服点，就屈服应力和断裂强度而言，桑蚕丝比羊毛要高得多。 蚕丝纤维在形成过程中，受到拉伸和吐丝口的挤压作用，因而不但分子链较为伸直、取向度较高，而且分子链之间的排列也较为整齐，故而具有较高的断裂强度和较低的断裂延伸率。 蚕丝不溶于水，但是能吸收相当的水分，吸水的同时体积膨胀，而且膨胀的主要