2.2《生命活的主要承担者——蛋白质》课件2.ppt

四、结构域 乳酸脱氢酶结构域 刀豆蛋白结构域 弹性蛋白酶三级结构与结构域 免疫球蛋白G 如：卵溶菌酶 一条肽链，124个氨基酸残基，分子量为14600 五、三级结构：定义：蛋白质分子中所有原子的空间排列 肌红蛋白 是肌肉中运输氧的蛋白质，一条肽链，153个氨基酸残基，分子量为16700，含一个血红素辅基，氧分子就结合在它的铁上。整个分子有8个?-螺旋，并且有?-转角和无规则卷曲，但是无?-折叠 。 三级结构特征： ① 高低不平 IgG的结构 ②疏密不一 ③近似球状 醛糖脱氢酶 ③ 外亲内疏 如：血红蛋白含有四个亚基，为?2?2，每个亚基含一个血红素，每个血红素可结合一个氧分子。?亚基含141个氨基酸残基，?亚基含146个氨基酸残基。 ?-亚基 ?-亚基 ? -亚基 ? -亚基 血红素 血红素 Fe2+ Fe2+ 六、四级结构： 概念：蛋白质分子中亚基在空间的排列 Hemoglobin空间结构 四级结构的结构特点-----对称性 四级结构的优越性： 氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力 × √ × 配位键 √ × √ √ √ 四级结构 √ √ √ √ √ 三级结构 √ × × × √ 二级结构 范德华引力 二硫键 疏水作用力 盐键 氢键 七、维持蛋白质空间结构的作用力 一、 一级结构与功能的关系：一级结构与功能有密切的关系 1. 氨基酸对功能的重要性 如果改变的氨基酸是蛋白质执行功能所必需的，则这种氨基酸的改变对功能的影响极大，如果改变的氨基酸对功能无贡献，则它们的改变基本不影响蛋白质的功能。 如RNA酶，如果将其N-端的三个氨基酸去掉，酶的功能基本不变，但是，如果将组12改变，则酶失去活性。 第五节 结构与功能的关系 镰刀状贫血病：就是由于血红蛋白?-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸代替，使得血红蛋白分子在氧分压低的情况下容易聚合，形成杆状多聚体，致使红细胞由正常的圆盘状成为镰刀状，血液流动受到阻碍。 同源蛋白：不同生物中具有同一功能的蛋白质。它们的特点是其一级结构中，与功能直接相关的残基相同，而其它残基有差异，这些残基是可以改变的，这种变化往往与生物进化有关。例：Cytc与进化 生 物 残基改变数 生 物 残基改变数 生 物 残基改变数 黑猩猩 0 狗 11 狗鱼 23 恒河猴 1 骡 11 蛾 31 兔 9 马 12 小麦 35 袋鼠 10 鸡、火鸡 13 面包霉 43 鲸 10 响尾蛇 14 酵母 44 牛、猪、羊 10 韧齿龟 15 2. 种属差异与分子进化 一定的结构，一定的功能 结构变化，功能变化 结构破坏，功能破坏 二、空间结构与功能的关系 第六节 蛋白质的理化性质 一、两性解离与等电点： 概念：蛋白质净电荷等于零时的环境pH值。不同蛋白质其等电点不同：胃蛋白酶：1.0～2.5；胰岛素：5.3～5.35；血红蛋白：7.07；鱼精蛋白：12.0～12.4 特点：溶解度降低，可用于蛋白质的分离 电泳：大分子化合物在电场中运动的过程。 原理：不同蛋白的电荷正负和数量不同，分子量不同，形状不同，因此在电场中的运动速度不同。 方向与速度的鉴别：pI– pH，正负为方向，数值为速度。 用途：分离鉴定蛋白质等大分子化合物 NH3+ COOH P+ NH3+ COO— P± NH2 COO— P- 点样处 ?蛋白 ?蛋白 ?蛋白 ?1蛋白 清蛋白 根据载体的不同，电泳有膜电泳、凝胶电泳等 如：人血清蛋白的醋酸纤维膜电泳图谱。 现有一混合蛋白质样品，内含A、B、C、D三种蛋白，其等电点分别为：A 10.8 B 7.5 C 5.6 D 3.2，指出在pH7.5的缓冲液中电泳时，它们各自的位置。 根据pI – pH，结果为：A 10.8 – 7.5 3.3 B 7.5 – 7.5 0 C5.6 – 7.5 – 1.9 D 3.2 – 7.5 – 4.3 它们电泳后的位置为： 点样处 A B C D – + 凝胶电泳 例题 蛋白质分子量小的几万，大的可达几百万，其大小为1~100nm，已经达到胶体质点的范围，同时，蛋白质分子外表为亲水表面，所以，蛋白质属于亲水胶体，并且是稳定的胶体。 稳定因素：水化膜，同种电荷 + 二、胶体性质 + * 第一章 蛋白质 第一节 蛋白质在生命活动中的重要性 一、蛋白质功能的多样性 催化功能；传递功能；免疫功能；受体；激素； 二、蛋白质中的元素组成 微量 15~19 19~24 6.5~7.3 50~55 其它 N O H C 三、蛋白质的特征元素---氮 含氮量较恒定，一般在16%左右 蛋白质系数——6.25 蛋白质含量 样品含氮量?6.25 Mn 0~0.8 P Zn I Cu 0.23~2.4 S 0~0.8 F