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生物化学教学笔 77页
内容提要:
1、氨基酸与蛋白质
氨基酸分类:常见蛋白质氨基酸,不常见蛋白质氨基酸,非蛋白氨基酸;氨基酸的酸碱化学,氨基酸两性解离,氨基酸的等电点;氨基酸的旋光性和紫外吸收。
蛋白质的共价结构:蛋白质的化学组成和分类,蛋白质功能,蛋白质的形状和大小,蛋白质构象和组织层次。
肽:肽键结构,肽的物理化学性质,活性多肽。
蛋白质一级结构测定:Sanger试剂,DNS及Edman降解,二硫桥位置确定。
蛋白质的三维结构:XRD原理;稳定蛋白质三维结构的作用力,肽平面和两面角;蛋白质的二级结构:α-螺旋,β-折叠片,β-转角;超二级结构和结构域;球状蛋白的三级结构;亚基缔合和四级结构。
蛋白质结构与功能的关系:肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能,镰刀状细胞贫血病;免疫球蛋白。
蛋白质的分离、纯化和表征:蛋白质分子量测定,沉降分析及沉降系数,沉降系数单位,凝胶过滤及SDS法测分子量;蛋白质的沉淀;电泳:区带电泳、薄膜电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳。
2、酶和辅酶
酶催化作用特点:反应温合、高效、专一、可调节控制;酶活性调节控制:调剂酶浓度、激素调节、反馈抑制调节、抑制剂激活剂调节、别构调控、酶原激活,可逆共价修饰;酶的化学本质及其组成,辅酶和辅基,单体酶,寡聚酶和多酶复合体。
酶的命名和分类:习惯命名法;国际系统命名法及酶的编号,六大类酶的特征。
酶的专一性:“锁与钥匙”学说;诱导楔合假说;过渡态理论,过渡态类似物与医药和农药的设计,催化抗体。
酶的活力测定:酶活力单位,比活力。
酶工程:化学修饰酶,固定化酶,人工模拟酶。
酶促反应动力学:底物浓度与酶反应速度,酶促反应动力学方程式及推导,米氏常数的意义和求法。
酶的抑制作用:不可逆抑制和可逆抑制及动力学判断,一些重要的抑制剂,有机磷农药和磺胺药作用机制。
温度、PH、激活剂对酶反应影响。
酶的作用机制:酶活性部位及研究方法;影响酶催化效率的有关因素:临近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应、微环境影响;溶菌酶作用机制和胰凝乳蛋白酶。
辅酶的结构与活性部位:vit.B1和TPP,维生素PP和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ,vit.B2和黄素辅酶,泛酸与辅酶A,vit. B6及其磷酸酯,vit. B12,生物素,叶酸,硫辛酸。
3、氨基酸代谢
氨基酸的脱氧、转氨和联合脱氨基作用,氨基酸脱羧基作用。
尿素的形成:氨的转运和尿素循环。
氨基酸碳骨架的氧化途径,生酮氨基酸和生糖氨基酸。
由氨基酸衍生的生物活性物质:氨基酸与一碳单位,酪氨酸及儿茶酚胺类物质,色氨酸衍生物,组胺,牛磺酸。
4、氨基酸及其重要衍生物的生物合成
必需氨基酸;氨基酸的生物合成。
氨基酸几种重要衍生物:NO的形成,谷胱甘肽,肌酸,血红素,胆红素。
5、糖代谢
糖的生物学作用:糖的结构特点和糖工程。
糖酵解作用:酵解和发酵,酵解全过程和反应步骤;酵解过程中能量转变的估算;丙酮酸去路。
柠檬酸循环:丙酮形成乙酰CoA,柠檬酸循环概貌和反应步骤;柠檬酸循环的化学总结算。
生物氧化— 电子传递和氧化磷酸化:氧化还原电势;电子传递和氧化呼吸链,电子传递抑制剂;氧化磷酸化作用,化学渗透假说,氧化磷酸化解偶联和抑制剂。
戊糖磷酸途径及生理意义;葡糖异生作用及途径;糖原的分解与生物合成。
6、脂质和生物膜
脂质:脂肪酸结构特点,必需多不饱和脂肪酸。
磷脂:甘油磷脂,卵磷脂,脑磷脂,磷脂酰丝氨酸,磷脂酰肌醇,磷脂酰甘油,缩醛磷脂;鞘磷脂,鞘氨醇和神经酰胺。
糖脂:脑苷脂,神经节苷脂。
类固醇,胆固醇。
生物膜的组成与性质:膜脂,胆固醇对膜流动性的调节作用;膜蛋白功能和糖的细胞通信作用;生物膜分子结构的作用力和主要特征。
生物膜与物质运输:被动运输与主动运输,钠钾泵,生物大分子跨膜运输。
人工模拟膜:模拟膜的功能;模拟膜主要类型:LB膜,BLM和脂质体
7、核酸
核酸研究进展:生物技术的兴起,转基因产品,基因工程,基因芯片,人类基因组计划。
核酸的种类和生物功能。
核酸的结构:碱基、核苷与核苷酸;核酸的共价结构,DNA双螺旋结构,DNA的拓扑异构,DNA的四级结构;mRNA、tRNA和rRNA的高级结构。
核酸的物理化学性质:核酸的酶水解和核酸的酸碱性质,核酸的紫外吸收。
核酸的变性,复性及杂交。
8、核酸的降解
核酸和核苷酸的分解代谢:嘌呤碱的分解,痛风病起因及别嘌呤醇作用机制;
嘧啶碱的分解。
核苷酸的生物合成:嘌呤核糖核苷酸的从头合成及补救途径,抗癌和杀菌剂作用原理;嘧啶环的合成;脱氧核糖核苷酸的合成,5-Fu和氨甲喋呤的抗癌作用机制。
9、DNA的复制和修复
DNA的复制:DNA的半保留复制,复制叉;DNA聚合酶及DNA聚合要素,DNA连接酶和拓扑异构酶。
DNA半不连续复制和冈崎片段;DNA复制的起始、延伸和
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