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生物化学知识点 蛋白质、核酸、酶、糖类、脂质、生物膜维生素与辅酶、氨基酸 蛋白质 蛋白质的功能：催化（酶） 运动（肌球蛋白、肌动蛋白） 调节（胰岛素） 转运（Mb、Hb） 贮存（卵清蛋白、酪蛋白、铁蛋白） 支架作用（锚定蛋白） 结构成分（α-角蛋白、β-丝心蛋白） 异常功能（应乐果甜蛋白） 防御和进攻（免疫球蛋白、抗冻蛋白） 蛋白质的结构： 1. 蛋白质的一级结构：由共价键结合在一起的氨基酸残基的排列序列； 2. 蛋白质的二级结构：主链上原子的局部空间排列，不包括与其它链段之间的相互关系及侧链结构；[α-螺旋结构（α、αⅡ、γ、310）、β-片层结构（ β折叠）、 β卷曲 、无规卷曲结构、其它结构] 3. 蛋白质的三级结构： α螺旋、β折叠、β卷曲及无规卷曲等二级结构的多肽链在三维空间的排列方式。 4. 蛋白质的四级结构：具有三级结构的蛋白质亚单位通过非共价键缔合的结果，稳定四级结构的力或键与稳定三级结构的那些键相同。 肽：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物为肽。 肽键：1. 蛋白质中氨基酸连接的基本方式是肽键 2. 除肽键外还有-S-S-键 蛋白质一级结构的作用力：1.除肽键外还有-S-S-键,是连接肽键内与肽链间的主要桥键 2.二硫键: 起稳定肽链空间结构的作用,与生物活性有关 蛋白质一级结构的测定：（测序策略） 多肽链数目的确定 拆分多肽链 断开-S-S-键 氨基酸组成分析 鉴定N-末端和C-末端 裂解多肽链成小片段 测定各肽段的氨基酸序列 重建多肽链的一级结构 确定-S-S-位置 稳定蛋白质三维结构的作用力： 1.氢键（稳定蛋白质二级结构的主要作用力）：多肽主链上-C=O和N-H-，氢键还可在侧链与侧链、侧链和水、主链肽基与侧链间形成；1）方向性；2）饱和性 2.范德华力：相互作用数量大且具有加成效应和位相效应； 3.静电相互作用 4.疏水作用：水介质中球状蛋白质的折叠趋向于把疏水残基埋藏在分子内部（主要动力为蛋白质溶液系统的熵增加）； 5.二硫交联键：-S-S-不规定多肽链的折叠，但对此构象起稳定作用。 蛋白质的二级结构：二级结构: 蛋白质多肽的折叠和盘绕方式 α螺旋：每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈沿螺旋轴方向上升0.54nm.，α螺旋中氨基侧链伸向外侧,相邻的螺圈之间形成氢键。 β折叠：平行和反平行结构，纤维状蛋白质中β折叠主要为反平行,而球状蛋白质中反平行和平行方式同时存在。 β转角： 自由回转：没有一定规律的松散肽链结构 超二级结构：若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 （Αα、βαβ、ββ） （ 是蛋白质二级结构和三级结构层次中的过渡态构象层次） 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 1. 是球状蛋白质的折叠单位，在空间上彼此分隔，各自具有部分生物功能的结构 2.含100~200个氨基酸残基 3. 1条长的多肽链首先折叠成几个相对独立的结构域再缔合成三级结构 4.结构域是蛋白质分子中能独立操作的功能单位 亚基：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质。 亚基缔合的驱动力主要是疏水作用和二硫键的形成。 四级结构的作用：1. 增强结构稳定性 2. 提高遗传经济性和效率 3. 使催化基团汇集在一起 4. 具有协同性和别构效应 蛋白质的变性：蛋白质受到外界因素的影响，使构成空间结构的氢键等遭受破坏，导致二级、三级结构发生变化，天然蛋白质的空间构型解体，使天然蛋白质的理化特性改变并失去原有的生理活性。 影响因素：温度、有机溶剂、酸、碱。 变性蛋白质的特性： 1.物理性质的改变：旋光值改变，粘度增加，失去结晶能力，溶解度下降，发生絮凝、沉淀 2.化学性质的改变：变性蛋白质易被酶水解，消化率提高； 3.生物性能的改变：蛋白质变性后抗原性改变，生物功能损失，激素失去生理调节作用，抗体失去与抗原结合的能力。 蛋白质的颜色反应：双缩脲反应（蛋白质含有肽键）