内蒙古农业大学考研生物化学知识点总结【参考】.docx

复习重点第一章氨基酸蛋白质1、各蛋白质中N的含量较恒定：16% 蛋白质含量（g）=蛋白量*6.252、天然蛋白质的结构单位：L-α-Aa3、Aa的通式：4、天然20种Aa：非极性：8极性不带电7极性带负电2极性带负电3非极性不带电 Ala Vla Leu Ile Met Phe Tyr Try极性带负电：极性带正电： Asp Glu Lys Arg His极性不带电： Gly无旋光性：Gly（甘氨酸：非L非D）含苯环：Try/Trp（色氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Tyr（酪氨酸）含羟基：ser（丝氨酸）、Thy（苏氨酸）、Tyr（酪氨酸）咪唑基：His（组氨酸）胍基：Arg（精氨酸）5、等电点：氨基酸分子净电荷为零时溶液的PH值。PI=1/2（PK1+Pk2）此时电泳不移动，且溶解度最小。碱性：PI=1/2（PK2+PkR）；酸性：PI=1/2（PK1+PkR）PH=PI，Aa净电荷为零，在E中不移动PHPI，Aa带负电荷，在E中向正极移动PHPI，Aa带正电荷，在E中向负极移动6、Pr多肽链和Aa都有茚三酮反应蓝紫色化合物生成只有Pr多肽链有双缩脲反应红紫色7、N端：多肽链中具有游离的α—一端C端：多肽链中具有游离的α—一端8、蛋白质的一级结构(共价结构或化学结构)：指蛋白质多肽链中的Aa连接方式、排列顺序、组成。共价肽键=酰胺键肽键有部分双键的性质，不能自由旋转蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽主链在空间的排列方式。肽单位：酰胺平面（肽平面）：部分双键性质使得肽键不能自由旋转，导致所有肽基上的原子处于同一平面螺距0.54nm 3.6Aa残基上升一圈R侧链大小α—螺旋多是右手螺旋影响α—螺旋稳定因素 PH值R位于外侧 pro（脯氨酸）破坏最大链内氢键维持稳定维持稳定力：键间氢键β—折叠几条肽段平行排列,每条肽段锯齿状;R基交替地分布在片层平面的上下方有平行式和反平行式两种折叠β-转角:又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。一般由四个连续的氨基酸残基组成超二级结构：Pr中某些相邻二级结构单位组合在一起的聚合体。结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在二级或超二级结构基础上形成的相对独立的特定区域称为结构域。三级结构：一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构三级结构主要靠次级键维系固定，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力、二硫键（共价键）、配位键四级结构：几个具有独立三级结构多肽链（亚基）的聚集体；维持作用力：同三级结构9、Pr一级结构、高级结构与功能关系。（Aa序列决定Pr功能）功能既与高级结构有关，又与一级结构有关；一级结构是高级结构的基础，高级结构决定功能；一级结构相同，功能不一定相同（高级结构变，功能变—变性；高级结构不变，功能不变）；一级结构不同引起高级结构变，则功能变（镰刀型贫血）；不引起高级结构改变，功能不变（同工Pr）；高级结构变，一级结构不一定变（变性），一级结构改变往往决定高级结构改变，进而改变Pr生物学功能。10、Pr胶体稳定：双电层、水化法透析：利用人工半透膜两侧渗透压不同而将Pr与小分子物质分开。11、Pr沉淀：当Pr表面的电荷或水膜受到破坏后，Pr分子会聚集成团从溶液中析出的现象。沉淀方法：盐析：在Pr溶液中加入大量中性盐，使Pr溶解度下降，从溶液中析出的现象。如：硫酸铵；机理：水膜、电荷破坏有机溶剂沉淀法：如乙醇、丙酮。机理：破坏蛋白质的水化膜。低温条件下进行。生物碱试剂沉淀法：机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。调pI到pI: pI处的蛋白质溶解度最小到；机理：中和电荷盐溶：少量中性盐（低浓度）溶液，增大Pr的溶解度，使沉降Pr溶解。12、Pr变性：在物化因素的影响下，蛋白质的高级结构受到破坏，活性丧失；本质：分子中次级键断裂，空间结构破坏，一级结构不变。1）生物学活性消失变性后的表现： 2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，功能散失，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。变性一定沉淀，沉淀不一定变性；变性功能散失；沉淀不一定散失。第二章酶维生素1、酶：专一性、高效性、可调控性种类：氧、转、水、裂、异、合2酶的活性中心：酶分子中与底物直接结合并参与催化的部位。活性中心结合部位专一性（E与S非共价键