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第五章细胞的能量供应和利用 降低化学反应活化能的酶 一、酶的本质 （一）、活细胞产生的（所有活细胞都可产生酶） 具催化作用的有机物 在细胞内外均可发挥催化作用 （二）、探索历程 巴斯德之前：发酵是纯化学反应，与生命活动无关 巴斯德：只有活酵母细胞参与才能进行发酵 李比希：酵母细胞死亡并裂解后，释放出来某种物质，引起发酵。 毕希纳：获得含有酶的提取液，但未分离鉴定出酶 萨姆纳：丙酮提取刀豆种子中的脲酶，证明脲酶是蛋白质（后又证明大多数酶都是蛋白质） 切赫、奥特曼：发现少数RNA也具催化功能 二、生理功能 （一）、生物催化作用 提高反应速率，促进化学反应的进行，缩短达到平衡的时间，但并不改变反应的方向。 （二）、作用机理 降低化学反应的活化能，与无极催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著。 活化能：分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。 酶为什么能有效地降低化学反应中所需的活化能？ 目前多用中间产物学说来解释。 中间产物学说的要点是：在酶促反应中，底物(反应物)先与酶结合成不稳定的中间产物(酶—底物复合物)，然后再迅速地分解为产物和酶。? 从电子理论的观点来看，酶与底物结合成中间产物之所以能降低反应物的活化能，可能是由于酶与底物多点结合后，原底物分子因受酶分子电荷的影响或诱导(或弱键形成)引起底物各原子的电子分布情况发生改变，使底物趋于不稳定状态，增加其反应性，结果活化能降低。 ? 这一学说目前已得到公认，但酶与底物究竟以什么方式结合，目前公认的是“诱导楔合”假说，由科仕兰提出。该假说认为：酶的结构不可能是固定不变的，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补楔合，结合得更加紧密，利于反应进行。 （三）、实验 比较H2O2在不同条件下的分解 1、原理：比较H2O2在常温、高温、过氧化氢酶、Fe3+等不同条件下气泡产生多少或卫生香燃烧剧烈程度，了解过氧化氢酶的作用和意义。肝细胞中含有过氧化氢酶。 2、实验材料 新鲜的质量分数20%的肝脏研磨液 质量分数3.5%的FeCl3溶液 新配制的体积分数3%的H2O2溶液 3、实验流程 4、实验现象分析： 1号试管——对照组——说明自然状态下H2O2很少分解 2号试管——说明适宜的高温可以促进H2O2分解，加热为H2O2提供了活化能，促使其分解。 3、4号试管与2号试管对比，未加热，仍有大量气泡产生——说明Fe3+ 、H2O2 酶能在常温下降低化学反应的活化能，催化H2O2迅速分解。 3号与4号试管对比，放出气泡的数目更多，速度更快——酶具有高效性。 5、实验结论 酶具有催化作用，同无极催化剂一样都可以加快化学反应速率。 酶具有高效性，同无极催化剂相比，酶的催化效率更高。 三、酶的特性 1、高效性 2、专一性 3、酶的作用条件比较温和 加入酶B的反应速率和无酶条件下的反应速率相同，说明酶B对此反应无催化作用，而加入酶A的反应速率随反应物浓度的增大明显加快，说明酶具有专一性。 实验：验证酶的专一性 实验材料： 一定浓度的淀粉溶液、蔗糖溶液 淀粉酶或蔗糖酶 斐林试剂 四、影响酶活性的因素 1、温度 实验：探究温度对酶活性的影响 注意 （1）若选择淀粉、淀粉酶，则不易用斐林试剂检测还原糖是否存在，只能用碘液来检测。 （2）不应选择H2O2、H2O2酶。 反应速率：可以用单位时间内产物的生成量或底物的消耗量来表示。 测量酶的催化反应速率最可行的办法是用不同时间内产物的生产量或底物的消耗量来计算，也可以用相同时间内产物的生产量或底物的消耗量来计算，然后求平均值。 在一定温度范围内，随温度的升高，酶的催化作用增强，超过这一范围，酶的催化作用逐渐减弱。 低温时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，酶的催化能力仍保留，温度再恢复到最适时，酶的活性会逐步上升。 酶制剂适于在低温（0-4℃）下保存。 高温时，酶空间结构被破坏失去催化能力，温度再恢复到最适时，酶的催化效率也不能恢复。 温度影响分子的运动,温度低于最适温度时,反应物分子与酶分子的活性部位接触没有最适温度时多,但高于最适温度,酶分子的结构会发生变化,使其活性降低 前提：1.酶也要参与反应2.温度越高，反应越快。所以1.低温影响了分子运动的能力，活化分子少，所以活性低；2.高温虽然反应快，但是酶的结构也迅速破坏，反映出来的活性也不高。 2、pH 实验：探究pH对酶活性的影响 在一定pH范围内，随pH的升高，酶的催化作用增强，超过这一范围，酶的催化作用逐渐减弱。 过酸、过碱都会破坏酶分子结构，使酶永久的变性失活。 解析：本题考查酶活性变化条件中酸碱性对酶活性的影响。当pH由1.8调至12时，肠淀粉酶的活性从一开始就已经丧失。