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1.蛋白质二级结构 （secondary structure of protein）指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。 蛋白质二级结构（secondary structure of protein）指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。 蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋（α-helix）和β-型(β-sheet)结构，并由此进一步可折叠成球形。此时，将α螺旋和β型结构称为二级结构。在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。 定义：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象 α-螺旋(α-helix) 蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 螺旋的半径为0.23nm。 β-折叠(β-sheet) 是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 β-转角(β-turn) 多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。 无规卷曲(randon coil) 此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象 2蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。 酶催化作用 酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质。1.只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；2.酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；3.酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。但由于酶的本质是生物大分子如蛋白质，因而，它又具有另外一些有别于一般催化剂的特殊的性质，这些性质主要表现在以下几方面：（一）高度的催化效率在相同条件下，酶的存在可以使一个反应的反应速率大大加快。一般情况下，由酶催化的反应速率比相应的非催化反应速率快106～1012倍。酶促反应具有极高的效率是因为酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，使底物只需较少的能量便可进入活化状态。图4-1 催化过程和非催化过程自由能的变化如：尿素的水解反应在H+催化作用下反应温度为62度，反应速度常数为7.4×10-7 ，而脲酶催化作用下反应温度为21度，反应速度常数为5.0×106 ；α-胰凝乳蛋白酶对苯酰胺的水解速度是H+催化作用的6ⅹ106倍 ，且不需要较高的温度。可见酶有极高的催化效率。 （二）高度的作用专一性酶催化反应的专一性或称酶作用的专一性，是指酶对作用的反应物，在此称为底物（substrate, S）的严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。一种酶只能催化某一种或某一类特定的底物，发生某种特定类型的化学反应。不同的酶其专一性的程度颇不相同，有的只作用于一种底物；有的作用于某一种化学键；有的只作用于底物的几种异构体中的一种。1．绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性。即一种酶对应一种底物,一个反应。如尿酶仅能催化尿素水解产生CO2和NH3。2．相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性。如脂肪酶不仅水解脂肪，也对简单的酯有水解作用。