生化前十一章课题.doc

第1章 蛋 白 质 的 结 构 与 功 能 1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 2.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 3.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 4.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 5.蛋白质一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 6.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。 7肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子。 答：肽键是由一个氨基酸的(-羧基与另一个氨基酸的(-氨基脱水缩合而形成的化学键。6个原子C(1、C、O、N、H、C(2。 8.蛋白质的一、二、三、四级结构的结构决定因素和维持空间结构稳定的价键，高级结构的功能组合存在形式。 名称 决定因素 主要化学价键 存在形式（举例子） 一 N到C氨基酸排列顺序 肽键，二硫键（少量） 牛胰岛素 二 主链骨架原子（6） 氢键 α-螺旋，β折叠，锌指，钙离子合体 三 全部氨基酸残基 次级键 肌红蛋白 (Mb)，分子伴侣，血红素 四 亚基 离子键、氢键 血红蛋白 9.从分子水平阐述镰刀形细胞贫血症的致病原因。 答：正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。 10.血红蛋白的携氧机制。 答：①正协同效应 ； ②变构效应；血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 11.了解蛋白质的两性、紫外吸收、显色反应，熟悉电泳的原理。 答：蛋白质的两性：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰，因此可作蛋白质定量测定。 显色反应：①蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 ②蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应。 电泳的原理：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳。电泳的速度：①电荷 ②蛋白质分子形状 ③分子量 12.20种氨基酸的分类、结构、名称、三字符号。 结构 名称 三字符号 结构 名称 三字符号 ①非极性脂肪族氨基酸 ③芳香族氨基酸 甘氨酸 Gly(G) 苯丙氨酸 Phe(F) 丙氨酸 Ala(A) 色氨酸 Trp(W) 缬氨酸 Val(V) 酪氨酸 Tyr(Y) 亮氨酸 Leu(L) ④酸性氨基酸 异亮氨酸 Ile(I) 天冬氨酸 Asp(D) 脯氨酸 Pro(P) 谷氨酸 Glu(E) ②极性中性氨基酸 ⑤碱性氨基酸 丝氨酸 Ser(S) 赖氨酸 Lys(K) 半胱氨酸 Cys(C) 精氨酸 Arg(R) 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met(M) 组氨酸 His(H) 天冬酰胺 Asn(N) 谷氨酰胺 Gln(Q) 苏氨酸 Thr(T) 第2章 核 酸 的 结 构 与 功 能 1.核酸的分子组成及连接各个单元的价键？ 答：核酸有磷酸，戊糖和碱基组成。各个单元是由3‘-5‘磷酸二酯键。 2.DNA和RNA分子的不同点有哪些？ 答：①碱基 ②戊糖种类 ③存在部位 ④单双链状态 ⑤生理功能 ⑥长度⑦种类 3.DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？ 答：①DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构；②DNA双链之间形成了互补碱基对；③疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。 4.什么是正超和负超螺旋，哪种螺旋更具有生物学意义？ 答：正超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方同相同；负超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方向相反。负超螺旋更具有生物学意义。 5.核小体是什