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第一章 蛋白质结构与功能 单选 蛋白质四级结构亚基间通过 非共价键 聚合 蛋白质溶液的稳定因素是：蛋白质表面带有 水化膜 和 电荷层 名解： 蛋白质二级结构：多肽链中主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。 蛋白质三级结构：多肽链所有原子的空间排布。 蛋白质四级结构：蛋白质分子中亚基间的空间排布，亚基间相互作用与接触部位的布局。 简答： 维系蛋白质各级结构的的化学键或作用力各有哪些？ 一级结构 肽键，有些蛋白质还有二硫键 二级结构 氢键 三级结构 次级键，主要是疏水作用，其次盐键、氢键、范德华力，对于有些蛋白质二硫键也是维系结构的重要因素 四级结构 弱的非共价键 综合 什么是蛋白质变性？变性蛋白质的特征有哪些？举例说明蛋白质变性在医学中的应用。 定义 在理化因素作用下，蛋白质空间结构被破坏，生物学活性丧失及理化性质改变的现象。 特征 生物学活性丧失（最主要） 溶解度降低，易沉淀，粘度增加，易被蛋白酶水解，结晶能力消失 医学应用 75%酒精、高温和紫外线消毒灭菌（是微生物蛋白质变性） 低温条件下制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白制剂。 第二章 核酸的结构与功能 单选： 核酸中核苷酸之间的连接方式是：3’，5’-磷酸二酯键 DNA变性是指：互补碱基之间氢键的断裂 tRNA：分子量最小，含稀有碱基最多。 5端起第一个环：以含二氢尿嘧啶为特征的DHU环 第二个环：反密码环 3端：CCA–OH氨基酸臂 hnRNA：mRNA的前体物质 填空： 核酸的基本结构单位是 核苷酸 tRNA的二级结构呈 三叶草形 ，三级结构呈 L形 。 真核生物成熟mRNA的结构特点是5’端有 m7Gppp 结构，3’端有 polyA 结构。 Tm值与DNA的 分子大小 和所含碱基中的 G+C比例 成正比。 名解： Tm值：DNA加热变性过程中，50%DNA变性时的温度。 核酸分子杂交：热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间、RNA之间形成杂化双链的现象，称为核酸分子杂交。 DNA变性：在理化因素下，DNA双键间氢键断开成单链的过程。 酶与维生素 单选 1、酶蛋白决定酶促反应 特异性 辅助因子决定酶促反应的 种类与性质 酶的特征性常数：Km 磺胺类药物的类似物是：对氨基苯甲酸 填空 酶催化机理：降低反应活化能 必需基团：酶分子中与催化活性密切相关的基团。 磺胺类药物的抗菌机理：竞争性抑制 酶原激活的实质是：形成或暴露活性中心 名解 竞争性抑制作用competitive inhibition：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 同工酶isozyme：在同一个体内，催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 简答 1、简述酶促反应的特点 1.极高的催化效率 2.高度特异性 3.不稳定性 4.酶的活性可以改变 2、简述Km及Vm的意义，并说明测定方法 Km：①Km是酶促反应为最大速度的一半时的底物浓度 ②是酶促反应的特征性常数 ③反映酶与底物的亲和力 ④Km最小的底物是该酶的天然底物 Vm：①是酶完全被底物饱和时的反应速度 ②与酶的浓度成正比 ③Vm=k2[E] ④若酶的浓度已知，可以从Vm计算酶的转换数 测定方法：双倒数作图法、Hanes作图法、Eadie–Hofstee作图法和积分法 3、酶竞争性抑制作用有哪些特点？简要说明磺胺类药物的抗菌机理。 答：特点①大多数I与S结构相似，能够竞争性结合酶的结构中心 ②抑制程度取决于酶与该抑制剂的亲和力和抑制剂与底物的浓度比 ③可通过增加底物浓度来减弱甚至消除抑制 ④Km上升，Vm不变 磺胺类药物作用机制：与对氨基苯甲酸结构相似，可竞争抑制二氢叶酸合成酶，阻碍细菌中FH4合成 4、简述酶原、酶原激活及生理意义。 酶原：有些特定部位的酶在刚合成或刚分泌时没有活性，必须在特定条件下才能形成相应的活性中心，表现出催化活性，这种没有活性的酶前体物质为酶原。 酶原激活：从酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活，其本质是活性中心的形成或暴露 生理意义：①避免细胞自身消化，例如消化道内的蛋白酶以酶原形式分泌 ②酶原可以视为酶的储存形式，在需要时适时地转变为有活性的酶发挥催化作用，例如凝血酶 糖代谢 多选 1、糖无氧酵解和有氧酵解都需要的酶： ①3–磷酸甘油醛脱氢酶 ②已糖激酶 ③6–磷酸果糖激酶–1 2、存在于糖异生途径中，而无氧