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论蛋白粉增凝的研究进展
文章标题:论蛋白粉增凝的研究进展
摘要::本文阐述了国内外改善蛋白粉凝胶性能的一些研究进展,其中蛋清蛋白质的糖基化修饰和酶法交联是两种主要的增进蛋白粉凝胶性能的方法。文章还对高凝胶蛋白粉研究生产的前景和意义做了展望。
关键词:蛋白粉;凝胶性;糖基化;酶;交联
干燥蛋制品是指蛋液除去水分而制得的蛋制
品,常见的种类有全蛋粉、蛋黄粉、蛋白片、蛋白粉等。蛋白粉由于继承了蛋白的一些优良功能性质,如高凝胶性、乳化性、保水性、高搅打性等,又因为脱去了水分,比带壳蛋或是液蛋贮藏的空间小、运输成本低、在贮藏过程中细菌不容易繁殖、成分均一,在工业配方中数量能准确控制。因而被广泛应用于食品、纺织、皮革、造纸、医药等工业中。如在食品工业中作胶凝剂或粘结剂,纺织工业中作为固着剂,造纸工业可用作施胶剂等,另外蛋白粉还可以用于制人造象牙、化妆品及发光漆等[1]。高凝胶性是蛋白粉最具价值,应用范围最广的一种功能特性,但在实际应用中发现,普通蛋白粉的凝胶性虽然相对较高,但在某些情况下仍不能满足一些特定行业的需要或是达不到理想的应用效果,有必要进一步改善其凝胶特性,生产具有高凝胶性能的专用蛋白粉。长期以来,我国生产的蛋白粉一直是普通蛋白粉,多是采用简单的加工稀释和添加某些被覆剂,经喷雾干燥制得,高凝胶性蛋白粉的生产目前尚处于空白阶段,而国外已展开了研究和生产,市场前景很好。目前改善蛋白粉的凝胶性主要包括2种方法:化学法和酶处理法。这两种方法的作用机理不同,也存在着自身的优缺点。
1化学方法
国内外大量的实验研究表明,蛋白质用还原糖进行糖基化修饰能提高食品蛋白质的功能特性,尤其是凝胶特性。糖基化修饰的主要方法有水溶性碳化二亚胺法和美拉德反应法[2]。其中美拉德反应法在食品中应用较多,美拉德反应是一种在食品工业中常见的蛋白质糖基化反应,是醛糖对蛋白质氨基(主要为Lys的ε-氨基)的改性反应。反应产物除了提供给食品特殊的气味、具有抗氧化、抗诱变等特性外,初期糖基化产物(schiff碱)经环化形成N-取代醛糖基胺,再重排形成一种稳定的酮胺化合物,该化合物能在邻近的蛋白质之间形成交联键,并最终形成糖基化蛋白。而随着糖基化程度的提高,糖基化蛋白的凝胶性、乳化特性、热稳定性等功能得到提高。1993年,AkioKato等人将美拉德反应开始应用于蛋清蛋白质,发现反应后的蛋白质的乳化性质得到了提高[3]。Handa和Kuroda研究了美拉德反应中蛋白粉和葡萄糖之间的相互作用,发现其在特定的控制条件下能提高蛋白粉的胶凝特性[4]。此后又有许多研究发现,蛋清蛋白质与硫酸葡聚糖[5]、寡聚半乳糖醛酸[6]、半乳甘露聚糖[7]等糖类发生美拉德反应后,其凝胶性质(主要是凝胶强度、持水力、凝胶的透明度、微观结构等)得到了很大的改善。在我国,目前也展开了将蛋清蛋白质进行糖基化修饰以增进蛋清凝胶性能的研究,徐雅琴,杨严俊采用果胶酶水解果胶、盐酸水解魔芋胶和瓜尔豆胶的方式得到了三种胶的水解产物,并将其分别与脱糖鸡蛋白粉进行美拉德反应。发现所得蛋白粉-瓜尔豆胶复合物的凝胶强度达1378.9g,比普通蛋白粉提高1207,且反应后蛋白粉的色泽、消化性、溶解性均可接受[8]。蛋清蛋白质的糖基化修饰可以有效的改善蛋白粉的凝胶性能,有着比较好的研究及应用前景,但是还存在某些问题没有得到很好的解决,比如如何抑制褐变和聚合等不利反应、如何选择合适的糖基化供体。如何更好的控制反应过程,而且化学改性会降低食品蛋白质的营养价值,其营养价值往往由于小肠对改性蛋白的吸收能力的降低而下降。更加值得关注的是可能造成食品的安全性问题,如美拉德反应过程中有可能产生一些对人体有害的杂环胺类化合物[9],其中天冬酰胺是强致癌物丙稀酰胺的重要前体。随着人们对食品安全性关注的进一步的提升,化学方法由于其自身的缺陷,在应用上还是会受到了一定的限制。
2酶处理法
酶处理法是利用各种酶催化蛋清蛋白质反应达到改性的目的。大量的研究表明,蛋白质的酶法交联改性修饰技术,既使蛋白质通过类蛋白反应(Plasteinreaction)人为地引入交联键,可使蛋白质发生交联,产生具有良好流变学性质的聚合物,并改善蛋白质的功能特性,尤其是对蛋白质的凝胶特性有较大的影响。转谷酰胺酶(TG)过氧化酶(POD)和多酚氧化酶(PPO)等都可以用于蛋白质的酶法交联。其中转谷酰胺酶是研究和应用较多的一种酶。
2.1转谷氨酰胺酶
转谷氨酰胺酶(以下简称TG)是一种酰基转移酶,可以催化相同或不同蛋白质分子之间的交联与聚合,形成新的共价键[10]。而分子间疏水基、离子键、共价键等对于蛋白质凝胶体系的形成发挥着重要的作用,改变共价键的数目和强度都会使蛋白质的凝胶性能发生转变[11]。12全文查看 管理资料下载站
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