new第6章蛋白质结构与功能的关系s范本.ppt

MSH主要作用于黑色素细胞。 体内黑色素细胞分布于皮肤及毛发、眼球虹膜色素层等。 胞浆内的黑色素小体内含酪氨酸酶，可促进酪氨酸转变为黑色素、 MSH作用主要为激活酪氨酸酶，并促进酪氨酸酶合成，从而促进黑色素合成，使皮肤及毛发颜色加深。 Local structural change Upon oxygenation, the Fe atom is moved into the porphyrin plane, leading to the formation of a strong bond with O2. 四级结构所导致的两个特点： 亚基的缔合出现一个空穴，它是另一配体2,3-二磷酸甘油酸(BPG)的结合位点 出现亚基的相互作用区域，特别是α和β链之间的接触界面。 * 别构效应具有协同性(cooperativity) 促进作用称为正协同效应 (positive cooperativity) 抑制作用称为负协同效应 (negative cooperativity) 血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线） Binding behavior of Hb Hb has a lower affinity for O2 than Mb (lower P50). The O2–binding to the 1st subunit enhances the O2–binding to the 2nd and 3rd subunits. Such process further enhances the O2–binding to the 4th subunit significantly. Hb binds O2 in a positive cooperative manner, which enhances the O2 transport. BPG降低Hb对O2的亲合力 Hb四聚体分子中只有一个BPG结合部位。位于四个亚基缔合形成的中央空穴内。而氧合血红蛋白（R态）中，中央空穴变得太小，容纳不了BPG，因为O2的结合引起构象变化，扰乱了BPG的结合部位。 可表示如下： BPG是血红蛋白的一个负异促效应物或别构抑制剂 O2的结合改变肌红蛋白的构象 铁原子的位置与卟啉环平面的关系结合氧后发生改变 His64(E7) MbO2 Mb + O2 解离平衡常数K K = [MbO2 ] [Mb ] [ O2 ] = [MbO2 ] [ O2 ] 或 [Mb ] K Y = [MbO2 ] [Mb ] + [ MbO2 ] = [O2 ] + K [ O2 ] Y = P(O2 ) + K P(O2 ) 氧分数饱和度（Y）：在给定氧分压下氧合肌红蛋白分子数占肌红蛋白分子总数的百分比 肌红蛋白的氧合曲线 P(O2)=K时 Y=0.5， 表示为P50或P0.5 P(O2)/torr 氧饱和分数（Y） Y = P(O2 ) + K P(O2 ) P50定义为肌红蛋白一半被饱和时所需的氧分压 (二)、血红蛋白的结构与功能 Heme group Structural similarity of Mb and Hb 血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基中间有一个疏水袋形空穴，可结合一个血红素并携带1分子氧， 因此1分子Hb共结合4分子氧。 Hb各亚基的三级结构与Mb极为相似。 Hb各亚基之间通过8对盐键，紧密结合成亲水的球状蛋白。 成人红细胞中Hb主要是由两条α肽链和两条β肽链组成（α2β2）。 Hemoglobin(Hb) The conserved hydrophobic core stabilizes the 3D structure. 4 subunits are maintained together by 8 pairs of ionic interactions. 在从肺部经心脏到达外周组织的动脉血中Hb约为96％氧饱和度。在回到心脏的静脉血中Hb仅为64％氧饱和度。因此每100ml血经过组织约释放Hb携带的1/3氧或相当于大气压和体温下6.5ml氧气 血红蛋白(Hb)的功能 血细胞携带和分配氧的蛋白质 Y = P(O2 ) + K P(O2 ) Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 哪个对氧的亲和能力强？ 通过亚基-亚基相互作用调节氧合能力 一个配体与蛋白质上一个结合部位的结合影响同一蛋白质上其他结合部分的亲和力 别构效应(allosteric effect) 别构蛋白质 调节物的结合部分：调节部位/别构部位 同促：O2 异促：B