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生物化学笔记一蛋白质的共价结构1.氨基酸（amino acid）－20个，18个常见，1个脯氨酸，1个硒代胱氨酸（由终止密码字编码）－20种氨基酸的性质，排列顺序决定蛋白质的性质－人类中L型出现较多，D型较少，但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中，D型出现较多，一般出现于翻译后修饰，可通过恢复又形成L型氨基酸结构每个氨基酸（除pro）都含有：－COOH-(羧基)，－NH2－（氨基），—R(R集团)羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构暴露在外的主要是R基，又侧链的排列组合决定蛋白质的结构侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性：独特的折叠结构溶解状态：与引起生命过程有强烈关系，侧链起决定作用聚集状态：单体，二聚体等与大分子物质形成复合物或大分子，提高酶活性修饰蛋白质形成的氨基酸规律并不明显，但是结构蛋白有一定的规律，其中有点肯定的是，氨基酸的选择不是随意的决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量，排列组合，侧链修饰（例如电荷改变与其他分子，自身内部作用而发生改变）氨基酸分类（根据极性分类）在普通条件下，根据极性差别，可分为以下几类：非极性氨基酸（Gly-G,Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M. Pro-P）性质：1.具有疏水性 2.结合或放出质子（Met，Phe，Try易放出质子）3.酶反应中，蛋白质折叠堆积在一起时，酸性强，从而形成极端环境，因此极性变强，某些基团具有极端性质易完成特定反应。4.在水相球蛋白中，非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中心，犹如蛋白质骨架，维持蛋白质结构，起稳定作用，蛋白质结构对功能非常重要，因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十分重要作用5.在跨膜蛋白中，非疏水侧链能与膜易结合1st甘氨酸（Gly）：缺少对称结构，不能形成立体化学结构缺少β碳原子，因此组成肽链时，使肽链更柔软，因为原子相互之间摆动的角度大，受到阻力比复杂侧链要简单提供更多的结构空间甘氨酸常位于蛋白质拐角处，并在胶原蛋白中甘氨酸含量大，提供空间与柔软性，抗击能力强。甘氨酸对邻位氨基酸也有影响。由于空间小，提供邻位氨基酸化学活性。比如Asn-Gly的组合比Asn－xaa更易形成环状的酰胺结构甘氨酸常作为免疫识别和酶催化的位点2nd丙氨酸（Ala）：是20种氨基酸种最没特性的氨基酸，没有特别的构想性质，因此可出现在任何部位最普通的氨基酸，弱疏水性，化学稳定性低，发生化学修饰机率低为左提花位点可用于研究某个氨基酸在蛋白质的功能3rd缬氨酸（Ala）：体积变大，降低整体结构软柔性，旋转空间不大阻碍邻位的化学活性属于国都太氨基酸，中度疏水性4th异亮氨酸（ile）：疏水性增强含有β分支链，对邻位氨基酸有空间阻碍，降低化学活性出现在蛋白质内部，倾向于形成β折叠结构而不是α－螺旋（因为空间阻碍变大）有第二个非对称中心，碰到强酸时，立体结构改变，形成别异亮氨酸，功能随之改变在体外和体内环境有差异时，蛋白质稳定结构对蛋白质功能具有重要作用5th亮氨酸（Leu）:疏水性比异亮氨酸在球蛋白中最常见氨基酸，处于疏水中心形成跨膜螺旋结构中的主要成分亮氨酸拉链结构亮氨酸拉链（leucine zipper）：出现在DNA结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元（motif）。当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面（常常含有亮氨酸残基）相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链。在生物化学的研究中，发现某些DNA结合蛋白的一级结构C末端区段，亮氨酸总是有规律地每隔7个氨基酸就出现一次。蛋白质α-螺旋每绕一圈为3.6个氨基酸残基。这种一级结构形成α-螺旋时，亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布，每绕两圈出现一次，如图中的1,8,15,22位；而且，亮氨酸R-基因上的分支侧链也露于螺旋之外成规律地相间。所谓拉链，就是两组平行走向，带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体。每条肽链上的亮氨酸残基，侧链上R-基因的分支碳链，又刚好互相交错排列，故名。亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端，它们往往是和癌基因表达调控功能有关，故受到研究者的重视。这类蛋白质的主要代表为酵母的转录激活因子GCN4，癌蛋白Jun，Fos，Myc，增强子结合蛋白C/EBP等。这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一，并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题。（leucine zipper）是由伸展的氨基酸组成，每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸，亮氨酸是疏水性氨基酸，排列在。螺旋的一侧，所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧。当2个蛋白质分子平行排列时，亮氨酸之间相互作用形成二聚体，形成“拉链”。在“拉链”式的蛋白质分子中，亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同DNA结合。原癌基因c—fos的蛋白产