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生物化学考试复习要点总结.
一 、蛋白质的结构与功能
1.蛋白质的含氮量平均为16%.
2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位,除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸、精氨
酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键
7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pHpI时蛋白质带负电,溶液pHpl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变,并不涉及一级结构的改
变。
二 、 核酸的结构和功能
1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′,5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原
则。A与T, c 与G.
5. Tm为熔点,与碱基组成有关
6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三 酶
1.酶蛋白决定酶特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性
酶活性中心概念:必须基因集中存在,并构成一定的空间结构,直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心
3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;
Km值 一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量,可参照约定参考标尺,或参照测量程序,或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。某些与酶作用底物相识的物质,能与底物分子共同竞争酶的活性中心。酶与这种物质结合后,就不能再与底物相结合,这种作用称酶的竞争性抑制作用。抑制是可逆的,抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四 糖代谢
1.糖酵解限速酶:己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶;
净生成ATP:2分子ATP; 产物:乳酸
2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3.能进行糖异生的物质主要有:甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。
糖异生的四个关键酶:丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖二磷酸酶,葡萄糖-6-磷酸酶。
4.磷酸戊糖途径的关键酶,6-磷酸葡萄糖脱氢酶,6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
5.血糖浓度:3.9~6.1mmol/L.
6.肾糖域概念及数值
五 氧化磷酸化
1. ATP是体内能量的直接供应者。
2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。
3.线粒体内有两条重要的呼吸链:NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为:b cl c aa3.
5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。
六 脂肪代谢
1.必需脂肪酸指亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
2.脂肪的合成原料为乙酰辅酶A和NADPH.
3.脂肪分解的限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶。
4.酮体生成的限速酶是HMG-CoA合成酶。
5.酮体利用的酶是乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸单酰CoA转硫酶。
6.肝内生酮肝外用。
七 磷脂、胆固醇及血浆脂蛋白
1.磷脂的合成部位在内质网,合成原料为甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。
2.胆固醇合成酶系存在于胞液及滑面内质网上。合成胆固醇的原料为乙酰辅酶A和NADPH.(同脂肪)
3.胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA还原酶。
4.胰岛素和甲状腺素促进胆固醇的合成,胰高血糖素和皮质醇减少胆固醇的合成。
5.胆固醇的转化:①转化为胆汁酸;②转化为类固酮激素;③转化为维生素D3.
八 氨基酸代谢
1.人体内有8种必需氨基酸:苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。(苏亮携(缬)异亮,赖蛋苯丙色)
2、核酶具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、 核酶类酶RNA。
3、糖酵解:在氧气不足条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成。
4、全酶 :具有催化活性的酶,包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。主酶与辅酶相结合,成为全酶.
5、三羧酸循环 :由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、 琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两分子的CO2 , 并释放出大量的能量。
6、糖异生 :由简单的非糖前体(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为糖(葡萄糖或糖原)的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。
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