生物化学五年制教案生物化学五年制教案.doc

生物化学临床五年制教案 课程代码 MED130004 前言 根据教学大纲要求，按临床五年制本科生的教学进度安排(总学时106学时)，由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。 绪论 教学要求： 1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。 2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。 课时安排： 0．5学时 重点： 本课程的主要内容及未来的研究方向 难点： 生物化学的发展历史及未来的研究方向 教学内容 1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。 2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。 3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。 中、英文专业词汇 biochemistry 生物化学 molecular biology 分子生物学 polymerase chain reaction(PCR) 聚合酶链反应 gene knockout 基因剔除 ribozyme(RNA enzyme) 核酶 human genome project(HGP) 人类基因组计划 biomolecules 生物大分子 思考题： 生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？ 生物化学与医学有什么关系？为什么作为医学生的必修课？ 参考书： Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007 2． David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004. 蛋白质的结构与功能 教学要求： 1．了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。 2．重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。 3．熟悉蛋白质的理化性质。 4．了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定的基本原理。 课时安排： 总学时 5.5 蛋白质的分子组成 1.0 蛋白质的分子结构 1.5 蛋白质的结构与功能的关系 2.0 蛋白质的理化性质 0.7 蛋白质的分离、纯化与结构分析 0.3 重点： 氨基酸的分类及其结构特征。 氨基酸和蛋白质的理化性质。 蛋白质各级结构层次的定义。 蛋白质结构与功能之间的关系。 难点： 蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。 教学内容： 一、蛋白质的分子组成 1．氨基酸 L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。 2．肽 肽链与肽键，重要的生物活性多肽。 3．蛋白质的分类 单纯蛋白质和结合蛋白质，纤维状蛋白质和球状蛋白质。 二、蛋白质的分子结构 1．蛋白质的一级结构 多肽链中氨基酸的排列顺序。 2．蛋白质的二级结构 肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、锌指结构、分子伴侣。 3．蛋白质的三级结构 整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。 4．蛋白质的四级结构 亚基之间的三维空间排布。 三、蛋白质的结构与功能的关系 1．蛋白质的一级结构与功能的关系 一级结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。 2．蛋白质的空间结构与功能的关系 肌红蛋白与血红蛋白的结构特征，血红蛋白与氧结合的正协同效应理论，变构效应。 四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质 两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，茚三酮反应，双缩脲反应。 2．蛋白质的分离和纯化 蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。 3．多肽链中氨基酸序列分析 由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原理，由mRNA的核苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。 4．蛋白质空间结构测定 X射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预测法的应用。 中、英文专业词汇： protein 蛋白质 primary structure 一级结构