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生物化学复习重点 第一章 蛋白质 1. 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋白质含氮量：16% 公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%） 2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。 3.氨基酸分类： （1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷 （2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸 ，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷 （3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。不带电荷。 （4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸 （5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸 （6）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 （7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺 4. 氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 pI=(pK1，+pK2，)/2 5.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收 6. 蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。 肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。 7. 蛋白质二级结构的概念： 多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列方式 蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角 维持二级结构的作用力：氢键 ?a-螺旋（a-Helix） 又称为3.613螺旋，Φ= -57。，Ψ= -47。 结构要点： (1)、多个肽键平面通过α－碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋。 (2)、每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。 （3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。 (4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。 影响—螺旋稳定的因素： 酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因○其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。 β-折叠（ β-pleated sheets）又称β—片层、β—结构，其结构要点如下： （1）、多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构； （2）、相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm，侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连； （3）、有平行式和反平行式两种，平行式的折叠其Φ=–119。，Ψ=+113。。反平行折叠其Φ=–139。，Ψ=+135。。 β-转角 又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180。的回折，回折处的结构就称为β-转角。一般由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。也有一些是由第一个氨基酸的羧基与第三个氨基酸的氨基形成氢键。 超二级结构（Super-secondary structure）的概念是M.Rossmann于1973年提出来的。蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体，在球蛋白中充当三级结构的构件。 结构域（structural domain） 在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。 8.蛋白质的三级结构 ????一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。 三级结构主要靠次级键（非共价键，noncovalent）维系固定，主要有： 氢键、离子键（盐键）、疏水的相互作用（疏水键）、范德华力、配位键，另外二硫键（共价键）也参与维系三级结构。 9.蛋白质的四级结构 ?二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链（亚基），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。 ???? 具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位（subunit），亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。 10.蛋白质结构与功能的关