医学检验《生物化学与分生物学》总复习医学检验《生物化学与分子生物学》总复习.ppt

第二章　蛋白质化学 要点：１氨基酸的通式及分类 　２肽键的形成 　　　　　　　　３蛋白质的一级结构及 　　　　　　　空间结构的关系 　　　　　　　　　　４变性的本质及应用 　　　　　　　　　　　　 蛋白质的元素组成 1、元素分析表明： C 50-55% H 6-8% O 19-24% N 13-19% S 0-4% 还含有少量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 氨基酸的结构特点 （1）蛋白质水解所得的氨基酸为α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨酸） （2）组成天然蛋白质的氨基酸均 为L-型（甘氨酸除外） 氨基酸的分类 1、非极性侧链氨基酸(脂肪族) 2、非电离极性侧链氨基酸(芳香族) 3、酸性侧链氨基酸 4、碱性侧链氨基酸 肽的相关概念 1、氨基酸残基：肽链中氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称为氨基酸残基； 2 、肽或肽链:由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的分子. (寡肽,多肽等) 谷胱甘肽 蛋白质的分子结构 1、一级结构 二级结构 2、空间结构 三级结构 四级结构 蛋白质的一级结构 1、概念：多肽链中氨基酸的排列顺序；这种顺序是由基因上的遗传信息决定的。 2、主要结构键： 肽键 二硫键 二级结构 1、 α—螺旋 2、 β-折叠 3、 β-转角 4、 无规线团 α—螺旋 概念： 多肽链中肽键平面通过α-碳原子的相对旋转，沿长轴方向，按规律盘绕形成的紧密螺旋盘曲构象。 三级结构 概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链的所有原子在三维空间的排布位置。 四级结构 概念：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，这种蛋白质的每一条肽链称为一个蛋白质亚基；亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以共价键相连接。 变性 概念：在某些物理因素或化学因素的作用下维持蛋白质的空间结构的次级键断裂，天然构象被破坏从而引起理化性质的改变，生物学活性丧失的现象。(本质是空间结构的破坏) 变性的应用 ①临床上用煮沸，高压蒸汽，乙醇，紫外线等使细菌蛋白质变性，达到灭菌的作用。 ②低温保护或延缓生物活性蛋白质变性 别构效应 概念：当某些小分子物质特异的与某些蛋白质或酶结合后，引起该蛋白质或酶构象发生微妙而规律的变化，从而导致其活性的改变，这种效应成为别构效应或变构效应。 蛋白质的两性解离 第 三 章核酸的结构和功能 Structure and Function of Nucleic Acid 体内重要的游离核苷酸及其衍生物 二、核酸的一级结构 定义 核酸中核苷酸的排列顺序。 由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。 * tRNA的一级结构特点 含 10~20% 稀有碱基，如 DHU 3′末端为 — CCA-OH 5′末端大多数为G 具有 T?C 酶的概念 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶） 一、 酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme) 金属辅助因子的作用 ①维持酶分子构象，甚至参与活性中心的形成； ②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； ③在酶分子中通过本身的氧化还原而传递电子； ④中和阴离子，降低反应中的静电斥力，影响酶的活性中心。 酶促反应具有极高的效率 酶促反应具有高度的特异性 酶促反应的可调节性 酶的高度不稳定性 酶的活性中心 或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 　　　　　酶促反应动力学 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 Km与Vmax的意义 Km值 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 ② 意义： a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 三、温度对反应速度的影响 双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 五、抑制剂对反应速度的影响 酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制