《生物与化学复习资料第二章蛋白质结构与功能广东医学院.docVIP

生化学习资料 第 二 章 蛋白质结构与功能 Structure and Function of Protein 一、什么是蛋白质？ 蛋白质（Protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（peptide bond）相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广 ，含量高 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）生物催化剂（酶） 2）代谢调节 3）免疫保护 4）物质的转运和储存 5）运动和支持作用 6）参与细胞信号转导 第一节 蛋白质的分子组成 The Molecular Component of Protein ·组成蛋白质的元素：碳(C) 0% ~ 55% 氧(O)19% ~ 24% 氢(H)6% ~ 8% 氮(N)13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4% 还有少量的磷(P)铁(Fe)铜(Cu)锌(Zn)等。 ·蛋白质元素组成特点：各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％ 故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 100g样品中蛋白质的含量（g%）＝每克样品含氮克数 三聚氰胺 (Melamine)——三鹿奶粉事件的元凶 是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，俗称蜜胺、蛋白精 无味，低毒 料、粘合剂、涂料等 肾脏结石 C3H6N6 含氮量：66.6%，是牛奶的15123倍 每增加1%，会使通常以凯氏定氮法测定的蛋白质虚涨4% ,蛋白原料的1/5 (amino acid，aa) ——蛋白质的基本构成单位 自然界中的氨基酸有300余种组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外） ·构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点： 1. 均为L-α氨基酸，各种aa的侧链R各不相同 2. α-C原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外) 3. α-C原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外） （一）氨基酸的分类 根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性质，将其分为4类： 1.非极性疏水性氨基酸 2.极性中性氨基酸 3.酸性氨基酸 4.碱性氨基酸 1. 非极性疏水性氨基酸：甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe) 、甲硫氨酸(Met)和脯氨酸(Pro) 2. 极性中性氨基酸：R含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、 谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 、酪氨酸(Tyr) 3. 碱性氨基酸：R有NH2(NH3+) ，带正电荷 赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 4. 酸性氨基酸：R有COOH(COO-) ，带负电荷 （二） 氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 AA的带电状况取决于溶液的pH值 酸性环境 中性环境 碱性环境 阳离子（+1） 等电兼性离子（0） 阴离子（-1） 等电点(pI)： 分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就称为该aa的等电点。 除碱性aa外，其余氨基酸等电点均小于pH7 2. 紫外吸收性质 Trp 、Tyr和Phe在280nm波长附近对紫外光有最大吸收峰。 应用：快速测定蛋白质含量。 3. 茚三酮反应 氨基酸+水合茚三酮蓝紫色的化合物 570nm处有最大吸收 应用：氨基酸定量分析 脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮反应呈黄色 (440nm) 天氡酰胺与茚三酮反应呈棕色 二、肽 （一） 肽（peptide） 肽键（peptide bond）：由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水缩合而形成的化学键。 肽键的特点： 在肽键中，与Ｃ－Ｎ相连的氧原子和氢原子呈反式构型 肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm 正常情况下：C—N单键为0.149nm C=N双键为0.127nm 因此，肽键具有部分双键性质，不能自由旋转 肽单元(peptide unit)：组成肽键的4(C、N、O、H )和与之相邻的2个α碳原子(Cα1 、 C α2)位于同一平面，构成所谓的肽单元。 氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide) 。 寡肽：N10 多肽：10=N=50 蛋白质：N50 肽链不分支且有方向性 肽链中的氨基酸因脱水而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。 （二）天然存在的活性肽 谷胱甘肽(glutathione，GSH) 组成 由Glu、Cys和Gly组成的三肽 构成第一个肽键的羧基是Glu的γ－羧基 (2) 功能：GSH是体内重要的还原剂。 第二节 蛋白质的分子结构 The Molecular Struct