(分析化学每一章的名词解释和问答题.docVIP

第一章 蛋白质的结构与功能 名词解释 1.肽单元 2.模体 3.蛋白质变性 4.β-折叠 5.分子伴侣 6.protein quaternary structure 7.结构域 8.蛋白质等电点 9.辅基 10.肽键 11.α- 螺旋 12.变构效应 13.蛋白质一级结构 14.蛋白质二级结构 15.蛋白质三级结构 16.蛋白质四级结构 17.亚基 18.肽 问答题 1.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？ 2.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 3.何为氨基酸的等电点？如何计算精氨酸的等电点？（精氨酸的 α- 羧基、 α- 氨基和胍基的 pK 值分别为 2.17 ， 9.04 和 12.48 ） 4.何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？ 5.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？ 6 ．举列说明蛋白质的四级结构。 7.已知核糖核酸酶分子中有 4 个二硫键，用尿素和 β- 巯基乙醇使该酶变性后，其 4 个二硫键全部断裂。在复性时，该酶 4 个二硫键由半胱氨酸随机配对产生，理论预期的正确配对率为 1 ％，而实验结果观察到正确配对率为 95 ％ ~100 ％，为什么？ 8.什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？ 9.举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。 10.举例说明蛋白质的变构效应。 11.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？ 12.测定蛋白质空间构象的主要方法是什么？其基本原理是什么？ 第二章 核酸的结构与功能 名词解释 1.核小体 2.碱基互补（碱基配对） 3.脱氧核苷酸 4.增色效应 5.Tm值 6.核糖体 7.核酶 8.核酸分子杂交 9.TΨC 环 10.反密码环 11.Z-DNA 12.核酸变性 13.核酸复性 问答题 1.细胞内有哪几类主要的 RNA ？其主要功能是什么？ 2.用32P标记的病毒感染细胞后产生有标记的后代，而用35S标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的后代，为什么？ 3.一种 DNA 分子含 40 ％的腺嘌呤核苷酸，另一种 DNA 分子含 30 ％的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种 DNA 的 Tm 值高？为什么？ 4.已知人类细胞基因组的大小约 30 亿 bp ，试计算一个二倍体细胞中 DNA 的总长度，这么长的 DNA 分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的？ 5.简述 DNA 双螺旋结构模式的要点及其与 DNA 生物学功能的关系。 6.简述 RNA 与 DNA 的主要不同点。 7.用四种不同的表示方式写出一段长 8bP ，含四种碱基成分的 DNA 序列（任意排列）。 8.为什么说 DNA 和 RNA 稳定性不同是与它们的功能相适应的？ 9.简述真核生物 mRNA 的结构特点。 10.简述核酶的定义及其在医学发展中的意义。 第三章 酶 名词解释 1.固定化酶 2.酶偶联测定法 3.别构调节 4.反竞争性抑制作用 5.酶的特异性 6.酶的活性中心 7.结合酶 8.最适温度 9.Isoenzyme 10.ligases 11.酶的活性中心 12.酶原 13.Abzymes 14.Initial velocity 15.Km 16.变构协同效应 问答题 1.酶与一般催化剂相比有何异同？ 2.举例说明酶的三种特异性。 3.金属离子作为辅助因子的作用有哪些？ 4.酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？ 5.酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？ 6.简述“诱导契合假说”。 7.简述 Km 和 Vmax 的意义。 8.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。 9.说明 pH 对酶促反应速度的影响。 10.比较三种可逆性抑制作用的特点。 11.举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 12.测定酶活性时应注意些什么？ 13.说明酶原与酶原激活的意义。 14.什么叫同工酶？有何临床意义？ 15.简述酶与临床的关系。 第四章 糖代谢 名词解释 1.glycolysis 2.巴斯德效应 3.glycolytic pathway 4.磷酸戊糖途径 5.三羧酸循环（TAC） 6.糖酵解 7.citric acid cycle 8.glycogenesis 9.gluconeoguesis 10.糖有氧氧化 10.substrate cycle 11.糖异生途径 12.lactric acid cycle 13.糖原累积症 14.blood sugar 15.活性葡萄糖 16.三碳途径 17.Cori 循环 18.肝糖原分解 19.蚕豆病 20.级联放大系统 21.Krebs 循环 2